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Aminosäuren und Proteine
Experimentalvortrag von Anke S.
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Gliederung des Vortrags
Aminosäuren 1.1 Struktur und Vorkommen 1.2 Löslichkeit 1.3 Reaktionen 2. Von der Aminosäure zum Protein 3. Proteine 3.1 Struktur 3.2 Eigenschaften 3.3 Reaktionen 4. Lehrplan
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Definition Aminosäuren
Carbonsäuren, die eine Aminogruppe enthalten => bifunktionell Bild von allgemeiner AS mit erklärung der Aminogruppe Bekannte As und proteinogene auf eigene folie; merkspruch für essentielle As a
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Häufigkeit und Vorkommen von Aminosäuren
Vorstufe für Biogene Amine Glucose Nukleotide Häm, Keratin Baustein für Peptide Proteine Phospholipide Neurotransmitter Glutamat Asparat Glycin Vorstufen nachschauen Transportmolekül NH2-Gruppen
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Die 20 proteinogenen Aminosäuren
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Hydrophobe Aminosäuren
Saure Aminosäuren Polare Aminosäure Basische Aminosäure Aromatische Aminosäure
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Die proteinogenen Aminosäuren
Unterteilung in Gruppen Benennung: Drei-Buchstaben-Code oder Ein-Buchstaben-Code 8 essentielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden Merksatz: Phenomenale Isolde trüpt metunter Leutnant Valentins lysterne Thräume. (+ Arginin bei Kindern)
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Nicht-proteinogene Aminosäuren
- Aminosäuren, die nicht in Proteine eingebaut werden Bsp.: 3,4-Dihydroxyphenylalanin g-Aminobutyrat
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Optische Aktivität von Aminosäuren
bei C2: Chiralitäts- bzw. Asymmetriezentrum - Ausnahme: Glycin optisch aktiv: Drehen von linear polarisiertem Licht Betrag des Drehwerts steht in keinem Zusammenhang zur L- und D-Nomenklatur!
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D- und L-Aminosäuren Unterscheidung in D- und L-Formen
Aminosäuren in Proteinen: L-Stereoisomere → D-Aminosäure-Oxidase in Leber Ausnahme: D-Aminosäuren Bakterien → in Bakterienzellwand → Peptid-Antibiotika Hermann Emil Fischer
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Aminosäuren: Zwitterionen
Aminosäuren als amphotere Substanzen - Ammonium-Ion: pKa = - COOH-Gruppe: pKa = 2 - 5 - Aminosäuren: zwitterionische Ammoniumcarboxylate Schema zu zwitterion
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Zwitterionen bei unterschiedlichen pH-Werten
1. Aminosäuren Zwitterionen bei unterschiedlichen pH-Werten - Beispiel: Glycin Schema hinzeichnen
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Isoelektrischer Punkt (IEP)
1. Aminosäuren Isoelektrischer Punkt (IEP) IEP: c(Anion) = c(Kation) → alle Ladungen neutralisiert - Berechnung: Mittelwert der beiden pKa-Werte pK1 + pK2 ___________ pI = 2 Berechnung hinschreiben Ausnahme: bei Aminosäuren mit basischer oder saurer Seitenkette
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Versuch 2: Löslichkeit von Tyrosin
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1. Aminosäuren ____________ 2,2 + 9,1 pI = = 5,65 2
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1. Aminosäuren
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Peptidbindung verknüpfen Aminosäuren untereinander zu Peptiden
2. Von der Aminosäure zum Protein Peptidbindung verknüpfen Aminosäuren untereinander zu Peptiden Peptidbindung entsteht durch Kondensationsreaktion Peptidbindung eingeben In derb bio: auf pbs
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Besonderheiten der Peptidbindung
2. Von der Aminosäure zum Protein Besonderheiten der Peptidbindung bei Raumtemperatur ziemlich starr NH-Wasserstoffatom trans zu Carbonylsauerstoff Länge C-N 147 pm C=N Peptidbindung 132 pm
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Bedeutung und Vorkommen von Proteine
griech. Wort proteuo (ich nehme den ersten Platz ein) Vorkommen: Muskeln: 19 % (Actin, Myoglobin, Myosin) Blut: 21 % (Hämoglobin) Knochen: 30 % (Keratine) Haare: 90 – 100 % (Keratine) Eiklar: 12 – 13 % (Ovalbumin, Conalbumin) Kuhmilch: 3 % (Albumine, Casein)
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Bedeutung der Proteine für den Organismus
Strukturbildung und –erhaltung Transport Steuerung und Abwehr Katalyse Bewegung Speicherung
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Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der
3. Proteine Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette Darstellung der Aminosäurensequenz, aber nicht des räumlichen Aufbaus Bsp. Angeben N-terminale ende links, rects c-terminal
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Sekundärstruktur räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins
3. Proteine Sekundärstruktur räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins Unterscheidung in: - a-Helix-Struktur - b-Faltblatt-Struktur Ursache: - Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptids - Unterscheidung zwischen inter- und intramolekularen Wasserstoffbrückenbindungen H-brücken zwischen co und nh
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a - Helix durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen
3. Proteine a - Helix durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen meist rechtsgängig 3,6 Aminosäuren pro Windung fast lineare Wasserstoffbrücken - 4 Positionen voneinander entfernt Durch intramolekulare wasserstoffbrückenbindungen zwischen nahe beieinanderliegenden AS in der Kette Bild von helix einfügen - Bsp.: Keratin
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b - Faltblatt - durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen
3. Proteine - durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen - antiparallele Struktur - parallele Struktur - a-C-Atome an höchsten und tiefsten Punkten der Struktur - Seitenketten ragen abwechselnd nach oben oder unten
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Tertiärstruktur spezifischen räumliche Anordnung der helicalen bzw.
3. Proteine Tertiärstruktur spezifischen räumliche Anordnung der helicalen bzw. zickzackgefalteten Peptidketten Ursache: Bindungen/ Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten Von tertiärstruktur bild einscannen
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3. Proteine Quartärstruktur mehrere tertiär strukturierte Polypeptidketten lagern sich zusammen - Bsp. Hämoglobin Bild von hämoglobin
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3. Proteine
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Versuch 4: Xanthoprotein
3. Proteine Versuch 4: Xanthoprotein
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Versuch 5: Biuret-Reaktion
3. Proteine Versuch 5: Biuret-Reaktion
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3. Proteine Demo 2: Blutfleck
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Isolierung und Reinigung von Proteinen
- Dialyse - Gelfiltration
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SDS-Gelelektrophorese
3. Proteine SDS-Gelelektrophorese - Prinzip: Auftrennung nach Masse Durchführung: 1. Denaturierung der Proteine und negativ laden 2. Elektrophorese 3. Anfärben der Proteine 4. Auswertung anhand von Massentabellen
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Demo 3: Proteinfingerabdruck
3. Proteine Demo 3: Proteinfingerabdruck
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Proteinfingerabdruck diverser Fleischsorten
3. Proteine Proteinfingerabdruck diverser Fleischsorten Pute Huhn Lamm Marker Rind Schwein Dammhirsch Salami
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Versuch 6: Tyndall-Effekt
3. Proteine Versuch 6: Tyndall-Effekt
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Schulrelevanz GK 11 G.2 / LK 11 G.2
- Kohlenstoffchemie II: Technisch und biologisch wichtige Kohlenstoffverbindungen • Aminosäuren, Peptide, Polypeptide - Struktur und Eigenschaften - Peptidbindung - Strukturen von Eiweißen - Vorkommen und Bedeutung - Nachweisreaktionen
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ENDE
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