Die Präsentation wird geladen. Bitte warten

Die Präsentation wird geladen. Bitte warten

Aminosäure, Peptide und Proteine Wasserstoffbrücken in biologischen Systemen.

Ähnliche Präsentationen


Präsentation zum Thema: "Aminosäure, Peptide und Proteine Wasserstoffbrücken in biologischen Systemen."—  Präsentation transkript:

1

2

3 Aminosäure, Peptide und Proteine

4 Wasserstoffbrücken in biologischen Systemen

5 Beispiele: Proteine, DNA

6 Aminosäuren S-KonfigurationR-Konfiguration

7 Stereochemie – süß oder bitter ?

8 Aminosäuren als Zwitterion bei pH 7 (Betain)

9 Eigenschaften von Aminosäuren

10 Unpolare Seitenketten

11 Aromatische Seitenketten UV-Absorption

12 Polare, ungeladenen Seitenketten

13 Positiv geladene Seitenketten (Basische Aminosäuren)

14 Negativ geladene Seitenketten (Saure Aminosäuren)

15 Modifizierte Aminosäuren

16 Eigenschaften von Aminosäuren

17 +1 hier: 0 Titrationskurve von Glycin

18 Aminosäuren mit protonierbaren Seitenketten

19 hier : Titrationskurve von Glutaminsäure

20 +10+2 Titrationskurven von Histidin

21 Isoelektrische Punkt von Proteinen

22 pH-Optima einiger Enzyme

23 Größe von Proteinen

24 Titin und Nebulin als molekulare Lineale im Skelettmuskel Titin Nebulin

25 Struktur von Proteinen Übersicht über die Proteinstruktur Sekundärstruktur von Proteinen Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen Denaturierung und Faltung von Proteinen

26 Primär-, Sekundär- Tertiär- und Quartärstruktur

27 Peptidbindung Bildung der Peptidbindung am Ribosom über aktivierte Vorstufen (Aminoacyl-tRNA) Hydrolyse der Peptidbindung durch Proteasen (z.B. Trypsin, Chymotrypsin, Pepsin; Proteasom

28 Sequenzierung von Peptiden/Proteinen Chemisch: Edman- Abbau Massen- spektrometrie

29 Sequenzierung von Peptiden/Proteinen Chemisch: Edman- Abbau Massen- spektrometrie

30 Peptidbindung: N- und C-Terminus

31 Wechselwirkungen in Proteinen Wasserstoffbrückenbindungen Disulfidbrücken Ionischen Wechselwirkungen Hydrophobe Wechselwirkungen Van der Waals Wechselwirkungen

32 Disulfidbrücken

33 Insulin

34 Gluthathion (GSH) Eines der kleinsten Peptide mit wichtiger biologischer Funktion Antioxidans -Glu-Cys-Gly (GSH) (reduzierte Form) SH -Glu-Cys-Gly GSSG (oxidierte Form) S S -Glu-Cys-Gly

35 Disulfidbrücken und Dauerwellen

36 Peptidbindung Peptidbindung ist planar Zwei Winkel charakterisieren die Struktur der Polypeptid- Hauptketteund Page 221 Voet Biochemistry 3e © 2004 John Wiley & Sons, Inc.

37 Ramachadran-Plot Voet Biochemistry 3e © 2004 John Wiley & Sons, Inc. Page 222

38 Sekundärstrukturen

39 Sekundärstrukturen und Ramachadran-Plot

40 -Helix

41 Globuläres all-alpha Proteine Myoglobin und Hämoglobin

42 Beispiel: Keratine Coiled-coils aus -Helices

43 -Faltblatt

44 -turns

45 Topologie/Supersekundärstruktur Voet Biochemistry 3e © 2004 John Wiley & Sons, Inc.

46 Topologie/Supersekundärstruktur Abfolge von Sekundärstrukturelementen z.B. -- oder -- oder - Page 249 Voet Biochemistry 3e © 2004 John Wiley & Sons, Inc.

47 Topologie/Supersekundärstruktur Voet Biochemistry 3e © 2004 John Wiley & Sons, Inc.

48 Faltungen (engl. folds) Voet Biochemistry 3e © 2004 John Wiley & Sons, Inc. The immunoglobulin fold.

49 Faltung (folds) Superfamilien

50 Quartärstrukur Myoglobin Monomer Hämoglobin Tetramer (22) Heterotrimere G Proteine (

51 Bestimmung der 3D-Struktur von Proteinen Experimentell Röntgenstrukturanalyse NMR-Spektroskopie Elektronenmikroskopie In silico-Verfahren Homologie-Modellierung Ab initio Vorhersagen

52 Röntgenstrukturanalyse Kristallisation Röntgendiffraktion Elektronendichte Karte Modell

53 Strukturdatenbanken

54 Ionenaustauschchromatographie und Gelfiltration

55 Praktischer Teil Aufreinigung von rekombinanter Taq- DNA-Polymerase aufgrund ihrer Thermostabilität und Ladungseigenschaften mittels Ionenaustauschchromatographie Bestimmung der Proteinkonzentration mittels einer kolorimetrischen Methode Trennung eines Substanzgemisches aufgrund der Größe mittels Gelfiltration

56 Ionenaustauschchromatographie und Gelfiltration Lernziele Eigenschaften von Aminosäuren Proteine und Peptidbindung Proteinstruktur Eigenschaften von Proteinen (Ladung, Größe, Stabilität) Proteinkonzentrationsbestimmung

57 Taq-DNA-Polymerase Mr = Isoelektrischer Punkt 6.04 DNA-Polymerase Aktivität 5'-3'- Exonukleaseaktivität Elektrostatisches Potential Negativ Positiv


Herunterladen ppt "Aminosäure, Peptide und Proteine Wasserstoffbrücken in biologischen Systemen."

Ähnliche Präsentationen


Google-Anzeigen