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Sauerstoff Aufnahme, Transport und Speicherung Kerstin Bauernfeind 6.12.2011.

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Präsentation zum Thema: "Sauerstoff Aufnahme, Transport und Speicherung Kerstin Bauernfeind 6.12.2011."—  Präsentation transkript:

1 Sauerstoff Aufnahme, Transport und Speicherung Kerstin Bauernfeind

2 1.) Allgemeines 2.) Koordination von O 2 an Metalle 3.) Hämoglobin und Myoglobin 4.) Hämsysteme 5.) Hämerythrin und Hämocyanin 6.) Zusammenfassung 7.) Literaturangaben Gliederung

3 In Luft: etwa 21 Vol-% Sauerstoff zweithöchste Elektronegativtät Bei Menschen und höheren Lebewesen: - Hämoglobin - Myoglobin O 2 -Transport bei Wirbellosen durch: - Hämerythrin - Hämocyanin 1.) Allgemeines

4 O 2 -Molekül: -> über freie Elektronenpaare wird Elektronendichte zu elektropositiveren Metall transferiert -> 2 wichtige Möglichkeiten der Koordination End-on-Verknüpfung 2.) Koordination von O 2 an Metalle Side-on-Verknüpfung

5 Beinhaltet beides Häm-Gruppe (Porphyrin-Makrozyklus; Porphyrin IX): Quelle: 3.) Hämoglobin und Myoglobin

6 W.Kaim: Bioanorganische Chemie 3.) Hämoglobin und Myoglobin

7 Myoglobin(Mb) Monomer 1 Häm-Gruppe -> kann 1 O 2 binden Transport von O 2 innerhalb des Muskel-Gewebes und Speicherung 6% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisens

8 3.) Hämoglobin und Myoglobin Hämoglobin Tetramer 4 Häm-Gruppen -> kann 4 O 2 binden Aufnahme von O 2 in der Lunge und Transport im Blut 65% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisens (Hb)

9 4 Möglichkeiten: Oxy-Form Desoxy-Form T-Struktur R-Struktur 4.) Hämsysteme

10 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form Desoxy-Form Vor der Koordination von O 2 Fe(II) high spin (S=2)-Grundzustand mit 4 ungepaarten Elektronen paramagnetisch Oxy-Form Nach der Koordination von O 2 diamagnetisch (S=0)-Zustand mit end-on- koordiniertem O 2 -> 2 Möglichkeiten: Prinzip nach Pauling und Coryell oder nach Weiss

11 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy- Form Pauling und Coryell Diamagnetismus weil: Fe(II) low spin koordiniertem Singulett- Sauerstoff Weiss Einelektronenübergang von Metall zu Ligand im Grundzustand Fe(III) low spin Superoxid-Radikalanion

12 Gründe, die für Weiss´sche Formulierung sprechen: Schwingungsfrequenzen Mößbauer-Spektroskopie Chemische Reaktivität - Pseudohalogenid - Coboglobin 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy- Form

13 Gründe für Pauling-Modell Räumliche Einpassungin Proteinumgebung: Ligandenverdrängung Freie Häm-Komplexe: W. Kaim: Bioanorganische Chemie 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form – Oxy- Form

14 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form Bei Oxy- und Desoxy- Form: Spin-Crossover Realtivbewegung F.X. Schmid: Skript Biochemie I

15 4.2.) T- und R-Struktur T- Form (tense = gespannt) niedrige O 2 -Affinität R-Form (relaxed = entspannt) hohe O 2 -Affinität W. Kaim: Bioanorganische Chemie

16 Bei Wirbellosen z.B. bei Schnecken, Spinnen, Würmern Nicht-porphinoide Metallproteine für reversible O 2 - Bindung Hämerythrin: eisenhaltig Hämocyanin: kupferhaltig 5.) Hämerythrin und Hämocyanin

17 Indirekte Strukturbestimmung von Hämerythrin über: Magnetismus Lichtabsorption Schwingungsspektroskopie Mössbauer-Spektroskopie 5.) Hämerythrin und Hämocyanin

18 E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie 5.) Hämerythrin und Hämocyanin

19 Häm-Systeme (Hb, Mb) und Häm-freie Metall-Dimere (Hr, Hc) haben sowohl einige Gemeinsamkeiten, als auch Unterschiede Hämsysteme aber flexibler, im Hinblick auf Kooperation effizienter 6.) Zusammenfassung

20 W. Kaim, B. Schwederski: Bioanorganische Chemie, S.85ff. 4. Auflage, 2005 E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie Vorlesung Biochemie I, Prof. F.X.Schmid 7.) Literaturangabe

21 Vielen Dank für Ihre Aufmerksamkeit


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