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@ Hämoglobin Tanya Goldberg 30.10.12.

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Präsentation zum Thema: "@ Hämoglobin Tanya Goldberg 30.10.12."—  Präsentation transkript:

1 @ Hämoglobin Tanya Goldberg

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3 © http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/ency/imagepages/19510.htm

4 Geschichte Hämoglobin wurde bereits in 1840 von Hünefeld entdeckt
Seine Struktur wurde als eine der ersten überhaupt von Max Perutz et al. in 1959 mit Hilfe der Röntgenkristallographie ermittelt. © Zusammen mit John Kendrew bekam er den Nobelpreis für Chemie in 1962

5 Strukturformel des Häm b
Hämoglobin α Untereinheit: rot β Untereinheit: blau Strukturformel des Häm b ©

6 © http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=41

7 Konkurrenz zwischen Sauerstoff und Kohlenstoffmonoxid
Kohlenstoffmonoxid (CO) ist sehr giftig Es konkurriert mit dem Sauerstoff (O2) um die Bindestellen an den Eisenzentren Das Hämoglobin bindet CO Mal stärker als O2 Einmal gebunden blockiert es Bindestellen für O2 Bei Starkrauchern sind bis zu 10% des Hämoglobins mit CO besetzt

8 © http://www.psbc.org/images/hematology/02_rbc_diseases_iron_3d.jpg

9 Sichelzellenanämie Bei den Betroffenen verformen sich die roten Blutzellen zu sichelformigen Gebilden und verstopfen kleine Blutgefäse. Das kann zu schmerzhaften lebensbedrohlichen Durchblutungsstörungen kommen. ©

10 Sichelzellenanämie ©

11 Das Zentrale Dogma der Molekularbiologie
Transcription: Conversion of information from DNA to mRNA Translation: Conversion of information from RNA to protein ©

12 Genetik

13 Sickle Cell Gene Severe Malaria
©

14 Eure Aufgabe Visualisierung der 3D Sruktur mittels SRS3D (http://srs3d.org/) des gesunden Hämoglobins (PDB: 1GZX) und des kranken (Sichelzellenanämie) Hämoglobins (PDB: 2HBS) Gibt es einen Unterschied zwischen den beiden Strukturen? Was ist die molekulare Ursache für die Entstehung der sichelzellfoermigen Struktur (Hinweis: die Ursache liegt in der Aminosäuresequenz der β-Kette des Hämoglobins)


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