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Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin.

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Präsentation zum Thema: "Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin."—  Präsentation transkript:

1 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin

2 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Promotion zum Dr. rer. nat. Herr M. V. Sc. Vasudheva Reddy Akepati Molecular Characterization of Optic Atrophy Protein OPA1 unter der Anleitung von Prof. Dr. F. Rathjen Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin - Entwicklungsneurobiologie -

3 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Molecular Characterization of the Optic Atrophy Protein OPA1 Vasudheva Reddy Akepati AG Neurodegeneration Max-Delbruck Center for Molecular Medicine Berlin

4 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Mitochondria structure and function Vasudheva Reddy Akepati

5 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Mitochondrial dynamics Mitochondrial movements inside the living cell Vasudheva Reddy Akepati Mitochondrial Fusion Mitochondrial Fission

6 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Objectives Comparision of OPA1 expression in different mouse tissues Optic nerve and retina are affected due to the mutations in OPA1 gene Characterization of the OPA1 complex formation Members of the dynamin protein family oligomerise via self association Vasudheva Reddy Akepati SpeciesNo. of transcripts Yeast1 Drosophila2 Mouse4 Human8 Complexity of OPA1 increases during evolution

7 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin OPA1 protein is processed by MPP enzyme Vasudheva Reddy Akepati 285 kDa 184 kDa 285 kDa

8 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Promotion zum Dr. rer. nat. Herr Dipl.-Biochem. Olaf Gaiser Studies of protein structure and function by X-Ray crystallography and NMR spectroscopy unter der Anleitung von Prof. Dr. U. Heinemann Max-Delbrück-Centrum für molekulare Medizin

9 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Studies of Protein Structure and Function by X-ray Crystallography and NMR Spectroscopy Olaf J. Gaiser Part I: The BRCT region of the human cell cycle checkpoint protein BRCA1 Part II: The bacterial 1,3-1,4- β -glucanase H(A16-M) in complex with natural substrates Crystal structure analysis of enzyme-carbohydrate interactions. Conclusions about the molecular basis of substrate specificity. Structural characterization of the BRCT region. Implications of cancer-related mutations.

10 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Olaf J. Gaiser Part II: H(A16-M) Crystal Structure of the non-covalent E P complex Part I: BRCA1 Solution NMR Structure of the Second BRCT Domain Results 1,3

11 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Promotion zum Dr. rer. nat. Frau Apothekerin Ricarda Hoffmann Synthese und pharmakologische Untersuchungen neuer Triaryl-1H-pyrrole mit estrogenen, zytotoxischen und COX-inhibitorischen Eigenschaften unter der Anleitung von Prof. Dr. R. Gust Institut für Pharmazie - Pharmazeutische Chemie -

12 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Brustkrebs: häufigste Tumorerkrankung bei Frauen, weltweit sterben jährlich ca Patientinnen Schlüsselrolle des Estrogenrezeptors bei der Wachstumsregulierung von Brusttumoren Triarylverbindungen mit heterozyklischem Kernmolekül als potente Liganden des Estrogenrezeptors bekannt Ziel Optimierung dieser Strukturen durch Einführung von Pyrrolringen Ergebnisse in Abhängigkeit von Art, Anzahl und Position verschiedener Substituenten werden estrogene, zytotoxische oder COX-inhibitorische Wirkprofile erhalten Mögliche Leitsubstanzen für multifunktionelles Wirkstoffdesign Synthese und pharmakologische Untersuchung neuer Triaryl-1H-pyrrole mit estrogenen, zytotoxischen und COX-inhibitorischen Eigenschaften Ricarda Hoffmann

13 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Ricarda Hoffmann Estrogene Wirkung 2,4,5-Triaryl-1H-pyrrole: partielle Agonisten, 1,3,5-Triaryl-1H-pyrrole: volle Agonisten Alkylfunktion (an C-3 bzw. C-2) essentiell Hydroxygruppe an C-2 bzw. C-3 (R 3 ) essentiell Sehr geringe Rezeptorbindungsaffinität ER-down-Regulierung korreliert mit Genaktivierung Chlorsubstituenten wirken sich negativ aus Zytotoxische Wirkung Chlorierte Verbindungen weisen zytotoxische Eigenschaften auf COX-inihibitorische Wirkung Chlorierte Methoxyverbindungen als potente COX-Inhibitoren

14 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Promotion zum Dr. rer. nat. Frau Dipl.-Biochem. Lisa-Marie Münter Charakterisierung eines Dimerisierungsmotivs in der Aß-Region des Amyloid-Vorläuferproteins: Mechanismus der Aß-Entstehung unter der Anleitung von Prof. Dr. G. Multhaup Institut für Chemie und Biochemie - Biochemie -

15 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Wie entsteht das zellschädigende Aß42-Peptid, dass die Alzheimer Krankheit verursacht? Aß42 entsteht durch paarweise Aneinanderlagerung eines bestimmten Bereichs im Vorläuferprotein. Charakterisierung eines Dimerisierungsmotivs in der Aß-Region des Amyloid-Vorläuferproteins: Mechanismus der Aß-Entstehung Lisa-Marie Münter

16 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Lisa-Marie Münter Aß42-Peptide entstehenAß38-Peptide entstehen

17 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Promotion zum Dr. rer. nat. Frau Dipl.-Biol. Steffi Noack Biochemische Untersuchungen mit dem prokaryotischen Phytochrom Agp1 aus Agrobacterium tumefaciens unter der Anleitung von Priv.-Doz. Dr. T. Lamparter Institut für Biologie – Pflanzenphysiologie –

18 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Stereochemie des Chromophors Biliverdin vor und nach Photoisomerisierung Konformationsveränderungen am Protein nach Photokonversion, Bedeutung der Proteindomänen für die Photokonversion Stereochemie des Pfr Chromophors in ZZEasa oder EZEasa Bestimmte Proteindomänen wichtig für Dimerisierung,spektrale Eigenschaften, Chromophor- assemblierung, Konformationsveränderungen Biochemische Untersuchungen mit dem prokaryotischen Phytochrom Agp1 aus Agrobacterium tumefaciens Steffi Noack

19 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Steffi Noack nm Bilin C-terminal N-terminal Pr Pfr RL FRL Pr output Pfr output PLD GAF PHY Chromophor-Modul Cys20 2C-HKD H528N D/F G Agrobacterium Agp1 Agrobacterium tumefaciens

20 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Promotion zum Dr. rer. nat. Frau Dipl.-Biol. Inga Oberpichler Photorezeptoren und Lichteffekte in Agrobacterium tumefaciens unter der Anleitung von Priv.-Doz. Dr. T. Lamparter Institut für Biologie – Pflanzenphysiologie –

21 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Biologische Funktion und Spektrale Analyse der beiden Phytochrome (Agp1, Agp2, Rotlichtrezeptoren) mit Hilfe von Mutanten Untersuchungen zweier möglicher Blaulichtrezeptoren der Cryptochrom/Photolyase-Familie (PhrA, PhrB) Photorezeptoren und Lichteffekte in Agrobacterium tumefaciens Ihr Name

22 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin WT D vs. WT L LD A Agp2-Eigenschaften sind modifiziert. B Fla-Proteine sind Dunkel induziert. C Phytochrome können an der Fla-Prozesierung beteiligt sein. D Beweglichkeit ist im Licht verringert. E Virulenz ist im Licht verringert. PhrB (Cryptochrom/Photolyase Familie) ist ein Kandidat für den Photorezeptor.

23 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Promotion zum Dr. rer. nat. Herr Dipl.-Chem. Marcus Rastätter P-N Liganden in der Lanthanoid-, Zirkonium- und Aluminiumalkyl-Chemie Synthese – Charakterisierung – Katalyse unter der Anleitung von Prof. Dr. P. W. Roesky Institut für Chemie und Biochemie - Anorganische und Analytische Chemie -

24 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Synthese von Bis(phosphinimino)methanid-Lanthanoidamiden: - Aktive Katalysatoren für die intermolekulare Hydroaminierung und intermolekulare Hydrosilylierung. - Erstmalige Verwendung von Seltenerdmetallkatalysatoren für die sequentielle Hydroaminierung / Hydrosilylierung. Erstmalige Verwendung von Bis(t-butylamido)cyclodiphosph(III)azan- Liganden in der Lanthanoidchemie. Unerwartete Koordination von Aluminiumalkylen an N-H-azide Liganden. Synthese chiraler Zirkoniumkomplexe. P-N Liganden in der Lanthanoid-, Zirkonium- und Aluminiumalkyl-Chemie Marcus Rastätter

25 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Marcus Rastätter Ln = Y, La, Sm, Ho, Lu Bis(phosphinimino)methanid-Lanthanoidamide

26 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Promotion zum Dr. rer. nat. Herr Dipl.-Biol. Andreas Ernst Steege Kontrolle der Renin-Synthese durch das Wilms Tumor Suppressor Protein WT1 unter der Anleitung von Prof. Dr. B.-J. Thiele Charité – Universitätsmedizin Berlin Institut für Vegetative Physiologie

27 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Wie läßt sich ein Bluthochdruck bei Patienten mit einem Wilms Tumor erklären? Molekularbiologische Untersuchungen zur Interaktion zweier Isoformen des WT1-Proteins mit regulatorischen Sequenzbereichen des Renins Renaler Enhancer Promotor Untranslatierte Regionen der Renin-mRNA Die Wilms Tumor Suppressor Proteine sind für die Regu- lation der Renin Genexpression wichtig Sind die Proteine mutiert können sie nicht mehr regulativ auf das Renin wirken und es kommt zu einer krankhaften Veränderung des Blutdrucks Kontrolle der Renin-Synthese durch das Wilms Tumor Suppressor Protein WT1 Andreas Steege

28 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Andreas Steege © Edward C. Klatt MD Störungen im Renin-Angiotensin-System führen zu einer veränderten Blutdruckregulation Kinder mit Wilms Tumoren zeigen eine stark gesteigerte Renin- Produktion (Hyperreninismus) Der Hyperreninismus führt zu einem Bluthochdruck Die Proteine die für die Entstehung des Tumors verantwortlich sind kontrollieren auch die Renin-Synthese

29 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Promotion zum Dr. rer. nat. Herr Dipl.-Biochem. Kim Vogel Genexpressionsanalyse Neurodegenerativer Erkrankungen unter der Anleitung von Prof. Dr. G. Multhaup Institut für Chemie und Biochemie - Biochemie -

30 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Fragestellung: Zeigen chronische und akute Neurodegenerative Erkrankungen Ähnlichkeiten in ihrer Genexpression auf? Durchführung: Vergleich zweier Neurodegnerativer Erkrankungen Alzheimer Erkrankung (chronisch) Sauerstoffunterbrechung des Gehirns (akut) Ergebnisse: 1. Neue Methode zur Endothelzellen-Anreicherung entwickelt 2. Moleküle der Zelladhäsion sind diagnostisch wertvoll 3. Prozesse der Neuroinflammation und Neuroregeneration zeigen wesentliche Beteiligung Genexpressionsanalyse Neurodegenerativer Erkrankungen Kim Vogel

31 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Kim Vogel Vor LCM Nach LCM angereicherte Zellen Endothelzellen-Anreicherung mittels Laser-Capture-Microdisection (LCM) Neuroinflammation und –regeneration in chronischen und akuten Erkrankungen

32 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin Die Ernst-Reuter-Gesellschaft unterstützt und fördert die Freie Universität Berlin ideell und materiell, um sie als Ort geistiger Auseinandersetzung, demokratischer Kultur und innovativer Ideen zu erhalten und auszubauen. Verleihung der Ernst-Reuter-Preise Verleihung der Ernst-Reuter-Stipendien Fundraising für den Stifterfonds des Ernst-Reuter-Stipendienprogramms Ernst-Reuter-Gesprächsforum ERG im Dialog Initiative der Ernst-Reuter-Stipendiaten Unterstützung von FU-Projekten Druckkostenzuschüsse zu Dissertationen Verwaltung von über 1300 Mitgliedern Verwaltung diverser Alumnivereine der FU Versand von WIR-Magazin, FU-Nachrichten und Wissenschaftsmagazin fundiert Gesellschafter der ERG Universitäts- service GmbH Drittmittelverwaltung zweckgebundener Zuwendungen an Wissenschaftler/Innen der Freien Universität

33 Fachbereich Biologie, Chemie, Pharmazie der Freien Universität Berlin


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