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Aufgabe 1 Die p K a -Werte für Adenin (N-1) und Guanin (N-7) betragen ca. 3.8 bzw. 3.2. a. Wie hoch ist der jeweilige Prozentsatz an protonierter Form.

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Präsentation zum Thema: "Aufgabe 1 Die p K a -Werte für Adenin (N-1) und Guanin (N-7) betragen ca. 3.8 bzw. 3.2. a. Wie hoch ist der jeweilige Prozentsatz an protonierter Form."—  Präsentation transkript:

1 Aufgabe 1 Die p K a -Werte für Adenin (N-1) und Guanin (N-7) betragen ca. 3.8 bzw a. Wie hoch ist der jeweilige Prozentsatz an protonierter Form bei p H =7? b. Welche Bedeutung haben die protonierten Formen für die Doppelhelixbildung?

2 Lösung 1 a. Wie hoch ist der jeweilige Prozentsatz an protonierter Form bei p H =7? Adenin (N-1, p K a = 3.8): log = = 3.2 => = 1584 => H-Base ca. 0.06% Guanin (N-7, p K a = 3.2): log = = 3.8 => = 6310 => H-Base ca % b. Welche Bedeutung haben die protonierten Formen für die Doppelhelixbildung? Der Anteil ist grundsätzlich gering, nur N-1 von Adenin ist an der Basenpaarung beteiligt.

3 Aufgabe 1 In w ä ssriger L ö sung bei pH 7 sind Proteine so gefaltet, dass die meisten nichtpolaren Amins ä urenseitenketten sich eher im Proteinkern befinden. Polare Aminos ä uren- seitenketten befinden sich eher an der Proteinoberfl ä che. a. Wo befinden sich die Seitenketten der folgenden Aminos ä uren? Val, Pro, Phe, Asp, Lys, Ile, His b. Warum findet man Gly und Ala sowohl im Kern als auch an der Oberf ä che von Proteinen? c. Wie k ö nnten die Seitenketten von Ser, Thr, Asn und Gln im Proteinkern unter- gebracht sein? d. Wo k ö nnte sich Cys befinden und warum?

4 Aufgabe 2 In der Forschung werden Aminos ä uren bei Bedarf als Puffersubstanzen eingesetzt. Der optimale Pufferbereich einer Puffersubstanz ist definiert als p K a +/- 1. a. Geben Sie die Pufferbereiche der Aminos ä uren Gly, His, Asp und Lys an (runden Sie die p K a -Werte auf ganze Zahlen). b. W ä hlen Sie eine Aminos ä ure, um eine L ö sung bei folgenden pH-Werten zu puffern: 4, 6, 9, 12. c. Wie gut puffert ein Protein aus 100 Aminos ä uren verglichen mit einer L ö sung aus den freien Aminos ä uren (des Proteins) in gleicher molarer Konzentration wie im Protein?

5 Lösung 1 a. Wo befinden sich die Seitenketten der folgenden Aminos ä uren? Val (K), Pro (K), Phe (K), Asp (O), Lys (O), Ile (K), His (O) b. Warum findet man Gly und Ala sowohl im Kern als auch an der Oberf ä che von Proteinen? Die Seitenketten sind klein ( – H, – CH 3 ), deshalb wenig hydrophobe Interaktionen c. Wie k ö nnten die Seitenketten von Ser, Thr, Asn und Gln im Proteinkern unter- gebracht sein? Die Seitenketten sind polar; Wasserstoffbr ü cken mit anderen polaren Gruppen (inkl. Peptidbindung) d. Wo k ö nnte sich Cys befinden und warum? Oberf ä che als – SH (polar), z.B. in gewissen Enzymen (Caspasen). Im Kern bei der Bildung von – S-S – Br ü cken

6 Lösung 2 a. Geben Sie die Pufferbereiche der Aminos ä uren Gly, His, Asp und Lys an (runden Sie die p K a -Werte auf ganze Zahlen). Gly His Asp Lys b. W ä hlen Sie eine Aminos ä ure, um eine L ö sung bei folgenden pH-Werten zu puffern: 4, 6, 9, 12. Asp oder Glu, His, jede Aminos ä ure (ausser Pro), Arg. c. Wie gut puffert ein Protein aus 100 Aminos ä uren verglichen mit einer L ö sung aus den freien Aminos ä uren (des Proteins) in gleicher molarer Konzentration wie im Protein? Schlechter, weil die – NH 3 + und die – COO - Gruppen Peptidbindungen bilden (ausser N- und C-Terminus). Es bleiben somit nur noch die Seitenketten mit titrierbaren Gruppen.


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