Aminosäuren und Proteine Experimentalvortrag von Anke S.

Gliederung des Vortrags Aminosäuren 1.1 Struktur und Vorkommen 1.2 Löslichkeit 1.3 Reaktionen 2. Von der Aminosäure zum Protein 3. Proteine 3.1 Struktur 3.2 Eigenschaften 3.3 Reaktionen 4. Lehrplan

Definition Aminosäuren Carbonsäuren, die eine Aminogruppe enthalten => bifunktionell Bild von allgemeiner AS mit erklärung der Aminogruppe Bekannte As und proteinogene auf eigene folie; merkspruch für essentielle As a

Häufigkeit und Vorkommen von Aminosäuren Vorstufe für Biogene Amine Glucose Nukleotide Häm, Keratin Baustein für Peptide Proteine Phospholipide Neurotransmitter Glutamat Asparat Glycin Vorstufen nachschauen Transportmolekül NH2-Gruppen

Die 20 proteinogenen Aminosäuren

Hydrophobe Aminosäuren Saure Aminosäuren Polare Aminosäure Basische Aminosäure Aromatische Aminosäure

Die proteinogenen Aminosäuren Unterteilung in Gruppen Benennung: Drei-Buchstaben-Code oder Ein-Buchstaben-Code 8 essentielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden Merksatz: Phenomenale Isolde trüpt metunter Leutnant Valentins lysterne Thräume. (+ Arginin bei Kindern)

Nicht-proteinogene Aminosäuren - Aminosäuren, die nicht in Proteine eingebaut werden Bsp.: 3,4-Dihydroxyphenylalanin g-Aminobutyrat

Optische Aktivität von Aminosäuren bei C2: Chiralitäts- bzw. Asymmetriezentrum - Ausnahme: Glycin optisch aktiv: Drehen von linear polarisiertem Licht Betrag des Drehwerts steht in keinem Zusammenhang zur L- und D-Nomenklatur!

D- und L-Aminosäuren Unterscheidung in D- und L-Formen Aminosäuren in Proteinen: L-Stereoisomere → D-Aminosäure-Oxidase in Leber Ausnahme: D-Aminosäuren Bakterien → in Bakterienzellwand → Peptid-Antibiotika Hermann Emil Fischer

Aminosäuren: Zwitterionen Aminosäuren als amphotere Substanzen - Ammonium-Ion: pKa = 10 - 11 - COOH-Gruppe: pKa = 2 - 5 - Aminosäuren: zwitterionische Ammoniumcarboxylate Schema zu zwitterion

Zwitterionen bei unterschiedlichen pH-Werten 1. Aminosäuren Zwitterionen bei unterschiedlichen pH-Werten - Beispiel: Glycin Schema hinzeichnen

Isoelektrischer Punkt (IEP) 1. Aminosäuren Isoelektrischer Punkt (IEP) IEP: c(Anion) = c(Kation) → alle Ladungen neutralisiert - Berechnung: Mittelwert der beiden pKa-Werte pK1 + pK2 ___________ pI = 2 Berechnung hinschreiben Ausnahme: bei Aminosäuren mit basischer oder saurer Seitenkette

Versuch 2: Löslichkeit von Tyrosin

1. Aminosäuren ____________ 2,2 + 9,1 pI = = 5,65 2

1. Aminosäuren

Peptidbindung verknüpfen Aminosäuren untereinander zu Peptiden 2. Von der Aminosäure zum Protein Peptidbindung verknüpfen Aminosäuren untereinander zu Peptiden Peptidbindung entsteht durch Kondensationsreaktion Peptidbindung eingeben In derb bio: auf pbs

Besonderheiten der Peptidbindung 2. Von der Aminosäure zum Protein Besonderheiten der Peptidbindung bei Raumtemperatur ziemlich starr NH-Wasserstoffatom trans zu Carbonylsauerstoff Länge C-N 147 pm C=N Peptidbindung 132 pm

Bedeutung und Vorkommen von Proteine griech. Wort proteuo (ich nehme den ersten Platz ein) Vorkommen: Muskeln: 19 % (Actin, Myoglobin, Myosin) Blut: 21 % (Hämoglobin) Knochen: 30 % (Keratine) Haare: 90 – 100 % (Keratine) Eiklar: 12 – 13 % (Ovalbumin, Conalbumin) Kuhmilch: 3 % (Albumine, Casein)

Bedeutung der Proteine für den Organismus Strukturbildung und –erhaltung Transport Steuerung und Abwehr Katalyse Bewegung Speicherung

Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der 3. Proteine Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette Darstellung der Aminosäurensequenz, aber nicht des räumlichen Aufbaus Bsp. Angeben N-terminale ende links, rects c-terminal

Sekundärstruktur räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins 3. Proteine Sekundärstruktur räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins Unterscheidung in: - a-Helix-Struktur - b-Faltblatt-Struktur Ursache: - Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptids - Unterscheidung zwischen inter- und intramolekularen Wasserstoffbrückenbindungen H-brücken zwischen co und nh

a - Helix durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen 3. Proteine a - Helix durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen meist rechtsgängig 3,6 Aminosäuren pro Windung fast lineare Wasserstoffbrücken - 4 Positionen voneinander entfernt Durch intramolekulare wasserstoffbrückenbindungen zwischen nahe beieinanderliegenden AS in der Kette Bild von helix einfügen - Bsp.: Keratin

b - Faltblatt - durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen 3. Proteine - durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen - antiparallele Struktur - parallele Struktur - a-C-Atome an höchsten und tiefsten Punkten der Struktur - Seitenketten ragen abwechselnd nach oben oder unten

Tertiärstruktur spezifischen räumliche Anordnung der helicalen bzw. 3. Proteine Tertiärstruktur spezifischen räumliche Anordnung der helicalen bzw. zickzackgefalteten Peptidketten Ursache: Bindungen/ Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten Von tertiärstruktur bild einscannen

3. Proteine Quartärstruktur mehrere tertiär strukturierte Polypeptidketten lagern sich zusammen - Bsp. Hämoglobin Bild von hämoglobin

3. Proteine

Versuch 4: Xanthoprotein 3. Proteine Versuch 4: Xanthoprotein

Versuch 5: Biuret-Reaktion 3. Proteine Versuch 5: Biuret-Reaktion

3. Proteine Demo 2: Blutfleck

Isolierung und Reinigung von Proteinen - Dialyse - Gelfiltration

SDS-Gelelektrophorese 3. Proteine SDS-Gelelektrophorese - Prinzip: Auftrennung nach Masse Durchführung: 1. Denaturierung der Proteine und negativ laden 2. Elektrophorese 3. Anfärben der Proteine 4. Auswertung anhand von Massentabellen

Demo 3: Proteinfingerabdruck 3. Proteine Demo 3: Proteinfingerabdruck

Proteinfingerabdruck diverser Fleischsorten 3. Proteine Proteinfingerabdruck diverser Fleischsorten Pute Huhn Lamm Marker Rind Schwein Dammhirsch Salami 1 2 3 4 5 6 7 8 9

Versuch 6: Tyndall-Effekt 3. Proteine Versuch 6: Tyndall-Effekt

Schulrelevanz GK 11 G.2 / LK 11 G.2 - Kohlenstoffchemie II: Technisch und biologisch wichtige Kohlenstoffverbindungen • Aminosäuren, Peptide, Polypeptide - Struktur und Eigenschaften - Peptidbindung - Strukturen von Eiweißen - Vorkommen und Bedeutung - Nachweisreaktionen

ENDE