Sauerstoff Aufnahme, Transport und Speicherung

Präsentation zum Thema: "Sauerstoff Aufnahme, Transport und Speicherung"—  Präsentation transkript:

1 Sauerstoff Aufnahme, Transport und Speicherung
Kerstin Bauernfeind

2 Gliederung 1.) Allgemeines 2.) Koordination von O2 an Metalle 3.) Hämoglobin und Myoglobin 4.) Hämsysteme 5.) Hämerythrin und Hämocyanin 6.) Zusammenfassung 7.) Literaturangaben

3 1.) Allgemeines In Luft: etwa 21 Vol-% Sauerstoff
zweithöchste Elektronegativtät Bei Menschen und höheren Lebewesen: - Hämoglobin - Myoglobin O2 -Transport bei Wirbellosen durch: - Hämerythrin - Hämocyanin

4 2.) Koordination von O2 an Metalle
Side-on-Verknüpfung O2 -Molekül: -> über freie Elektronenpaare wird Elektronendichte zu elektropositiveren Metall transferiert -> 2 wichtige Möglichkeiten der Koordination End-on-Verknüpfung

5 3.) Hämoglobin und Myoglobin
Beinhaltet beides Häm-Gruppe (Porphyrin-Makrozyklus; Porphyrin IX): Quelle:

6 3.) Hämoglobin und Myoglobin
W.Kaim: Bioanorganische Chemie

7 3.) Hämoglobin und Myoglobin
(Mb) Monomer 1 Häm-Gruppe -> kann 1 O2 binden Transport von O2 innerhalb des Muskel-Gewebes und Speicherung 6% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisens

8 3.) Hämoglobin und Myoglobin
(Hb) Tetramer 4 Häm-Gruppen -> kann 4 O2 binden Aufnahme von O2 in der Lunge und Transport im Blut 65% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisens

9 4.) Hämsysteme 4 Möglichkeiten: Oxy-Form Desoxy-Form T-Struktur
R-Struktur

10 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form Fe(II) high spin diamagnetisch
Vor der Koordination von O2 Oxy-Form Nach der Koordination von O2 Fe(II) high spin (S=2)-Grundzustand mit 4 ungepaarten Elektronen paramagnetisch diamagnetisch (S=0)-Zustand mit end-on-koordiniertem O2 -> 2 Möglichkeiten: Prinzip nach Pauling und Coryell oder nach Weiss

11 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form
Pauling und Coryell Diamagnetismus weil: Fe(II) low spin koordiniertem Singulett- Sauerstoff Weiss Einelektronenübergang von Metall zu Ligand im Grundzustand Fe(III) low spin Superoxid-Radikalanion

12 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form
Gründe, die für Weiss´sche Formulierung sprechen: Schwingungsfrequenzen Mößbauer-Spektroskopie Chemische Reaktivität - Pseudohalogenid - Coboglobin

13 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form – Oxy-Form
Gründe für Pauling-Modell Räumliche Einpassung in Proteinumgebung: Ligandenverdrängung Freie Häm-Komplexe: W. Kaim: Bioanorganische Chemie

14 4.1.) Oxy- und Desoxy-Form Bei Oxy- und Desoxy- Form: Spin-Crossover
Realtivbewegung F.X. Schmid: Skript Biochemie I

15 4.2.) T- und R-Struktur T- Form (tense = gespannt)
niedrige O2 -Affinität R-Form (relaxed = entspannt) hohe O2 -Affinität W. Kaim: Bioanorganische Chemie

16 5.) Hämerythrin und Hämocyanin
Bei Wirbellosen z.B. bei Schnecken, Spinnen, Würmern Nicht-porphinoide Metallproteine für reversible O2 -Bindung Hämerythrin: eisenhaltig Hämocyanin: kupferhaltig

17 5.) Hämerythrin und Hämocyanin
Indirekte Strukturbestimmung von Hämerythrin über: Magnetismus Lichtabsorption Schwingungsspektroskopie Mössbauer-Spektroskopie

18 5.) Hämerythrin und Hämocyanin
E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie

19 6.) Zusammenfassung Häm-Systeme (Hb, Mb) und Häm-freie Metall-Dimere (Hr, Hc) haben sowohl einige Gemeinsamkeiten, als auch Unterschiede Hämsysteme aber flexibler, im Hinblick auf Kooperation effizienter

20 7.) Literaturangabe W. Kaim, B. Schwederski: Bioanorganische Chemie, S.85ff. 4. Auflage, 2005 E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie Vorlesung Biochemie I, Prof. F.X.Schmid

21 Vielen Dank für Ihre Aufmerksamkeit