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6.5 Eiweiße = Proteine
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Wo finden wir Proteine?
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Haare Figure :3-10 part a Title: Structural proteins part a Hair
Caption: Common structural proteins include the keratin of (a) hair and (b) horn, and (c) the silk protein in a spider web. Haare
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Horn Figure :3-10 part b Title: Structural proteins part b Horn
Caption: Common structural proteins include the keratin of (a) hair and (b) horn, and (c) the silk protein in a spider web. Horn
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Seide Figure :3-10 part c Title: Structural proteins part c Silk
Caption: Common structural proteins include the keratin of (a) hair and (b) horn, and (c) the silk protein in a spider web. Seide
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Wie sind Proteine strukturiert?
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Aminosäure Dipeptid Peptid bindung Wasser Figure :3-12 Title:
Protein synthesis Caption: In protein synthesis, a dehydration synthesis joins the carbon of the carboxyl acid group of one amino acid to the nitrogen of the amino group of a second amino acid. The resulting covalent bond is called a peptide bond.
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Sekundärstruktur Tertiärstruktur Quartärstruktur Primärstruktur
gly leu leu val val Tertiärstruktur lys lys lys gly his lys ala gly lys val his lys pro ala lys val lys Figure :3-13 Title: The four levels of protein structure Caption: Levels of protein structure are represented here by hemoglobin, the oxygen-carrying protein in red blood cells (the red discs represent the iron-containing heme group that binds oxygen). All levels of protein structure are determined by the amino acid sequence of the protein, interactions among the R groups of the amino acids, and interactions between the R groups and their surroundings. Question Why do most proteins, when heated, lose their ability to function? pro Quartärstruktur Primärstruktur
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Reihenfolge der Aminosäuren, mit Peptidbindungen verbunden
leu val lys Reihenfolge der Aminosäuren, mit Peptidbindungen verbunden lys gly his pro ala lys val lys Figure :3-13 Title: The four levels of protein structure Caption: Levels of protein structure are represented here by hemoglobin, the oxygen-carrying protein in red blood cells (the red discs represent the iron-containing heme group that binds oxygen). All levels of protein structure are determined by the amino acid sequence of the protein, interactions among the R groups of the amino acids, and interactions between the R groups and their surroundings. Question Why do most proteins, when heated, lose their ability to function? pro Primärstruktur
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Helix oder β-Faltblatt durch H-Brücken zwischen Aminosöuren
Sekundärstruktur Helix oder β-Faltblatt durch H-Brücken zwischen Aminosöuren
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Viele Helices und Faltblatt-Strukturen dreidimensional zusammen,
Tertiärstruktur Viele Helices und Faltblatt-Strukturen dreidimensional zusammen, durch Ionenbindungen und Disulfidbrücken Figure :3-13 Title: The four levels of protein structure Caption: Levels of protein structure are represented here by hemoglobin, the oxygen-carrying protein in red blood cells (the red discs represent the iron-containing heme group that binds oxygen). All levels of protein structure are determined by the amino acid sequence of the protein, interactions among the R groups of the amino acids, and interactions between the R groups and their surroundings. Question Why do most proteins, when heated, lose their ability to function? pro
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Einige Polypeptide zusammen
Prosthetische Gruppe (ein nicht-Protein-Teil) Konjugiertes Protein Quartärstruktur
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Polare und nichtpolare Aminosäuren
hydrophile Restgruppen nichtpolare Aminosäuren hydrophobe Restgruppen
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Damit hydrophile Substanzen durch eine Membran gehen können nutzen sie Protein-Kanäle (1). Diese besitzen polare Aminosäuren, die hydrophil sind. Wenn die Kanäle durch negativ geladene Restgruppen gebildet werden, können positiv geladene Ionen diffundieren und umgekehrt.
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Polare (hydrophile) Aminosäuren
Wichtig für den Transport hydrophiler Stoffe
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Nicht-Polare (hydrophobe) Aminosäuren
Wichtig für Verankerung in der Membran
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Unterschied Faser- und Kugelprotein
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Kollagen, Aktin und Myosin sind Faserproteine
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Faserproteine sind lang gestreckt und schmal!
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Faserproteine sind meist wasserunlöslich!
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Faserproteine sind in Haaren, Horn, Muskeln und Haut
Ihre Funktion ist meist, dass sie etwas sind.
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Kugelprotein z.B. Insulin
Sind rund und wasserlöslich! Ihre Funktion ist meist, dass sie etwas tun: ENZYME
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Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Form Funktion Beispiel
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Faserprotein Kugelprotein Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Funktion
Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Funktion Beispiel
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Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Funktion Beispiel
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Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Lang gestreckt und schmal Eng gefaltet dadurch rund Funktion Beispiel
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Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Lang gestreckt und schmal Eng gefaltet dadurch rund Funktion Beispiel
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Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Lang gestreckt und schmal Eng gefaltet dadurch rund Funktion Bilden meist Strukturen Sie tun meist etwas Beispiel
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Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Lang gestreckt und schmal Eng gefaltet dadurch rund Funktion Bilden meist Strukturen Sie tun meist etwas Beispiel
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Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Lang gestreckt und schmal Eng gefaltet dadurch rund Funktion Bilden meist Strukturen Sie tun meist etwas Beispiel Kollagen, Myosin, Keratin Hämoglobin, Hormone
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Funktionen von Proteinen und ein Beispiel
Funktion: Enzym Beispiel: Katalase Form: Kugelprotein
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Funktionen von Proteinen und ein Beispiel
Funktion: Struktur Beispiel: Kollagen Form: Faserprotein
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Funktionen von Proteinen und ein Beispiel
Funktion: Transport Beispiel: Hämoglobin Form: Kugelprotein
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Funktionen von Proteinen und ein Beispiel
Funktion: Bewegung Beispiel: Myosin Form: Faserprotein
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Funktionen von Proteinen und ein Beispiel
Funktion: Hormon Beispiel: Insulin Form: Kugelprotein
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Funktionen von Proteinen und ein Beispiel
Funktion: Abwehr Beispiel: Immunoglobulin Form: Kugelprotein
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