Sauerstoff Aufnahme, Transport und Speicherung Kerstin Bauernfeind 6.12.2011

Gliederung 1.) Allgemeines 2.) Koordination von O2 an Metalle 3.) Hämoglobin und Myoglobin 4.) Hämsysteme 5.) Hämerythrin und Hämocyanin 6.) Zusammenfassung 7.) Literaturangaben

1.) Allgemeines In Luft: etwa 21 Vol-% Sauerstoff zweithöchste Elektronegativtät Bei Menschen und höheren Lebewesen: - Hämoglobin - Myoglobin O2 -Transport bei Wirbellosen durch: - Hämerythrin - Hämocyanin

2.) Koordination von O2 an Metalle Side-on-Verknüpfung O2 -Molekül: -> über freie Elektronenpaare wird Elektronendichte zu elektropositiveren Metall transferiert -> 2 wichtige Möglichkeiten der Koordination End-on-Verknüpfung

3.) Hämoglobin und Myoglobin Beinhaltet beides Häm-Gruppe (Porphyrin-Makrozyklus; Porphyrin IX): Quelle: www.wikipedia.de

3.) Hämoglobin und Myoglobin W.Kaim: Bioanorganische Chemie

3.) Hämoglobin und Myoglobin (Mb) Monomer 1 Häm-Gruppe -> kann 1 O2 binden Transport von O2 innerhalb des Muskel-Gewebes und Speicherung 6% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisens http://www.bossert-bcs.de/biologie/haemoglobin/index.htm

3.) Hämoglobin und Myoglobin (Hb) Tetramer 4 Häm-Gruppen -> kann 4 O2 binden Aufnahme von O2 in der Lunge und Transport im Blut 65% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisens http://www.bossert-bcs.de/biologie/haemoglobin/index.htm

4.) Hämsysteme 4 Möglichkeiten: Oxy-Form Desoxy-Form T-Struktur R-Struktur

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form Fe(II) high spin diamagnetisch Vor der Koordination von O2 Oxy-Form Nach der Koordination von O2 Fe(II) high spin (S=2)-Grundzustand mit 4 ungepaarten Elektronen paramagnetisch diamagnetisch (S=0)-Zustand mit end-on-koordiniertem O2 -> 2 Möglichkeiten: Prinzip nach Pauling und Coryell oder nach Weiss

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form Pauling und Coryell Diamagnetismus weil: Fe(II) low spin koordiniertem Singulett- Sauerstoff Weiss Einelektronenübergang von Metall zu Ligand im Grundzustand Fe(III) low spin Superoxid-Radikalanion

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form Gründe, die für Weiss´sche Formulierung sprechen: Schwingungsfrequenzen Mößbauer-Spektroskopie Chemische Reaktivität - Pseudohalogenid - Coboglobin

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form – Oxy-Form Gründe für Pauling-Modell Räumliche Einpassung in Proteinumgebung: Ligandenverdrängung Freie Häm-Komplexe: W. Kaim: Bioanorganische Chemie

4.1.) Oxy- und Desoxy-Form Bei Oxy- und Desoxy- Form: Spin-Crossover Realtivbewegung F.X. Schmid: Skript Biochemie I

4.2.) T- und R-Struktur T- Form (tense = gespannt) niedrige O2 -Affinität R-Form (relaxed = entspannt) hohe O2 -Affinität W. Kaim: Bioanorganische Chemie

5.) Hämerythrin und Hämocyanin Bei Wirbellosen z.B. bei Schnecken, Spinnen, Würmern Nicht-porphinoide Metallproteine für reversible O2 -Bindung Hämerythrin: eisenhaltig Hämocyanin: kupferhaltig

5.) Hämerythrin und Hämocyanin Indirekte Strukturbestimmung von Hämerythrin über: Magnetismus Lichtabsorption Schwingungsspektroskopie Mössbauer-Spektroskopie

5.) Hämerythrin und Hämocyanin E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie

6.) Zusammenfassung Häm-Systeme (Hb, Mb) und Häm-freie Metall-Dimere (Hr, Hc) haben sowohl einige Gemeinsamkeiten, als auch Unterschiede Hämsysteme aber flexibler, im Hinblick auf Kooperation effizienter

7.) Literaturangabe W. Kaim, B. Schwederski: Bioanorganische Chemie, S.85ff. 4. Auflage, 2005 E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie Vorlesung Biochemie I, Prof. F.X.Schmid http://www.bossert-bcs.de/biologie www.wikipedia.de

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