6.5 Eiweiße = Proteine

Wo finden wir Proteine?

Haare Figure :3-10 part a Title: Structural proteins part a Hair Caption: Common structural proteins include the keratin of (a) hair and (b) horn, and (c) the silk protein in a spider web. Haare

Horn Figure :3-10 part b Title: Structural proteins part b Horn Caption: Common structural proteins include the keratin of (a) hair and (b) horn, and (c) the silk protein in a spider web. Horn

Seide Figure :3-10 part c Title: Structural proteins part c Silk Caption: Common structural proteins include the keratin of (a) hair and (b) horn, and (c) the silk protein in a spider web. Seide

Wie sind Proteine strukturiert?

Aminosäure Dipeptid Peptid bindung Wasser Figure :3-12 Title: Protein synthesis Caption: In protein synthesis, a dehydration synthesis joins the carbon of the carboxyl acid group of one amino acid to the nitrogen of the amino group of a second amino acid. The resulting covalent bond is called a peptide bond.

Sekundärstruktur Tertiärstruktur Quartärstruktur Primärstruktur gly leu leu val val Tertiärstruktur lys lys lys gly his lys ala gly lys val his lys pro ala lys val lys Figure :3-13 Title: The four levels of protein structure Caption: Levels of protein structure are represented here by hemoglobin, the oxygen-carrying protein in red blood cells (the red discs represent the iron-containing heme group that binds oxygen). All levels of protein structure are determined by the amino acid sequence of the protein, interactions among the R groups of the amino acids, and interactions between the R groups and their surroundings. Question Why do most proteins, when heated, lose their ability to function? pro Quartärstruktur Primärstruktur

Reihenfolge der Aminosäuren, mit Peptidbindungen verbunden leu val lys Reihenfolge der Aminosäuren, mit Peptidbindungen verbunden lys gly his pro ala lys val lys Figure :3-13 Title: The four levels of protein structure Caption: Levels of protein structure are represented here by hemoglobin, the oxygen-carrying protein in red blood cells (the red discs represent the iron-containing heme group that binds oxygen). All levels of protein structure are determined by the amino acid sequence of the protein, interactions among the R groups of the amino acids, and interactions between the R groups and their surroundings. Question Why do most proteins, when heated, lose their ability to function? pro Primärstruktur

Helix oder β-Faltblatt durch H-Brücken zwischen Aminosöuren Sekundärstruktur Helix oder β-Faltblatt durch H-Brücken zwischen Aminosöuren

Viele Helices und Faltblatt-Strukturen dreidimensional zusammen, Tertiärstruktur Viele Helices und Faltblatt-Strukturen dreidimensional zusammen, durch Ionenbindungen und Disulfidbrücken Figure :3-13 Title: The four levels of protein structure Caption: Levels of protein structure are represented here by hemoglobin, the oxygen-carrying protein in red blood cells (the red discs represent the iron-containing heme group that binds oxygen). All levels of protein structure are determined by the amino acid sequence of the protein, interactions among the R groups of the amino acids, and interactions between the R groups and their surroundings. Question Why do most proteins, when heated, lose their ability to function? pro

Einige Polypeptide zusammen Prosthetische Gruppe (ein nicht-Protein-Teil) Konjugiertes Protein Quartärstruktur

Polare und nichtpolare Aminosäuren hydrophile Restgruppen nichtpolare Aminosäuren hydrophobe Restgruppen

Damit hydrophile Substanzen durch eine Membran gehen können nutzen sie Protein-Kanäle (1). Diese besitzen polare Aminosäuren, die hydrophil sind. Wenn die Kanäle durch negativ geladene Restgruppen gebildet werden, können positiv geladene Ionen diffundieren und umgekehrt.

Polare (hydrophile) Aminosäuren Wichtig für den Transport hydrophiler Stoffe

Nicht-Polare (hydrophobe) Aminosäuren Wichtig für Verankerung in der Membran

Unterschied Faser- und Kugelprotein

Kollagen, Aktin und Myosin sind Faserproteine

Faserproteine sind lang gestreckt und schmal!

Faserproteine sind meist wasserunlöslich!

Faserproteine sind in Haaren, Horn, Muskeln und Haut Ihre Funktion ist meist, dass sie etwas sind.

Kugelprotein z.B. Insulin Sind rund und wasserlöslich! Ihre Funktion ist meist, dass sie etwas tun: ENZYME

Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Form Funktion Beispiel

Faserprotein Kugelprotein Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Funktion Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Funktion Beispiel

Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Funktion Beispiel

Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Lang gestreckt und schmal Eng gefaltet dadurch rund Funktion Beispiel

Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Lang gestreckt und schmal Eng gefaltet dadurch rund Funktion Beispiel

Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Lang gestreckt und schmal Eng gefaltet dadurch rund Funktion Bilden meist Strukturen Sie tun meist etwas Beispiel

Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Lang gestreckt und schmal Eng gefaltet dadurch rund Funktion Bilden meist Strukturen Sie tun meist etwas Beispiel

Faserprotein Kugelprotein Löslichkeit Wasserunlöslich Wasserlöslich Form Lang gestreckt und schmal Eng gefaltet dadurch rund Funktion Bilden meist Strukturen Sie tun meist etwas Beispiel Kollagen, Myosin, Keratin Hämoglobin, Hormone

Funktionen von Proteinen und ein Beispiel Funktion: Enzym Beispiel: Katalase Form: Kugelprotein

Funktionen von Proteinen und ein Beispiel Funktion: Struktur Beispiel: Kollagen Form: Faserprotein

Funktionen von Proteinen und ein Beispiel Funktion: Transport Beispiel: Hämoglobin Form: Kugelprotein

Funktionen von Proteinen und ein Beispiel Funktion: Bewegung Beispiel: Myosin Form: Faserprotein

Funktionen von Proteinen und ein Beispiel Funktion: Hormon Beispiel: Insulin Form: Kugelprotein

Funktionen von Proteinen und ein Beispiel Funktion: Abwehr Beispiel: Immunoglobulin Form: Kugelprotein