Aminosäuren und Proteine

Präsentation zum Thema: "Aminosäuren und Proteine"—  Präsentation transkript:

1 Aminosäuren und Proteine
Experimentalvortrag von Anke S.

2 Gliederung des Vortrags
Aminosäuren 1.1 Struktur und Vorkommen 1.2 Löslichkeit 1.3 Reaktionen 2. Von der Aminosäure zum Protein 3. Proteine 3.1 Struktur 3.2 Eigenschaften 3.3 Reaktionen 4. Lehrplan

3 Definition Aminosäuren
Carbonsäuren, die eine Aminogruppe enthalten => bifunktionell Bild von allgemeiner AS mit erklärung der Aminogruppe Bekannte As und proteinogene auf eigene folie; merkspruch für essentielle As a

4 Häufigkeit und Vorkommen von Aminosäuren
Vorstufe für Biogene Amine Glucose Nukleotide Häm, Keratin Baustein für Peptide Proteine Phospholipide Neurotransmitter Glutamat Asparat Glycin Vorstufen nachschauen Transportmolekül NH2-Gruppen

5 Die 20 proteinogenen Aminosäuren

6 Hydrophobe Aminosäuren
Saure Aminosäuren Polare Aminosäure Basische Aminosäure Aromatische Aminosäure

7 Die proteinogenen Aminosäuren
Unterteilung in Gruppen Benennung: Drei-Buchstaben-Code oder Ein-Buchstaben-Code 8 essentielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden Merksatz: Phenomenale Isolde trüpt metunter Leutnant Valentins lysterne Thräume. (+ Arginin bei Kindern)

8 Nicht-proteinogene Aminosäuren
- Aminosäuren, die nicht in Proteine eingebaut werden Bsp.: 3,4-Dihydroxyphenylalanin g-Aminobutyrat

9 Optische Aktivität von Aminosäuren
bei C2: Chiralitäts- bzw. Asymmetriezentrum - Ausnahme: Glycin optisch aktiv: Drehen von linear polarisiertem Licht Betrag des Drehwerts steht in keinem Zusammenhang zur L- und D-Nomenklatur!

10 D- und L-Aminosäuren Unterscheidung in D- und L-Formen
Aminosäuren in Proteinen: L-Stereoisomere → D-Aminosäure-Oxidase in Leber Ausnahme: D-Aminosäuren Bakterien → in Bakterienzellwand → Peptid-Antibiotika Hermann Emil Fischer

11 Aminosäuren: Zwitterionen
Aminosäuren als amphotere Substanzen - Ammonium-Ion: pKa = - COOH-Gruppe: pKa = 2 - 5 - Aminosäuren: zwitterionische Ammoniumcarboxylate Schema zu zwitterion

12 Zwitterionen bei unterschiedlichen pH-Werten
1. Aminosäuren Zwitterionen bei unterschiedlichen pH-Werten - Beispiel: Glycin Schema hinzeichnen

13 Isoelektrischer Punkt (IEP)
1. Aminosäuren Isoelektrischer Punkt (IEP) IEP: c(Anion) = c(Kation) → alle Ladungen neutralisiert - Berechnung: Mittelwert der beiden pKa-Werte pK1 + pK2 ___________ pI = 2 Berechnung hinschreiben Ausnahme: bei Aminosäuren mit basischer oder saurer Seitenkette

14 Versuch 2: Löslichkeit von Tyrosin

15 1. Aminosäuren ____________ 2,2 + 9,1 pI = = 5,65 2

16 1. Aminosäuren

17 Peptidbindung verknüpfen Aminosäuren untereinander zu Peptiden
2. Von der Aminosäure zum Protein Peptidbindung verknüpfen Aminosäuren untereinander zu Peptiden Peptidbindung entsteht durch Kondensationsreaktion Peptidbindung eingeben In derb bio: auf pbs

18 Besonderheiten der Peptidbindung
2. Von der Aminosäure zum Protein Besonderheiten der Peptidbindung bei Raumtemperatur ziemlich starr NH-Wasserstoffatom trans zu Carbonylsauerstoff Länge C-N 147 pm C=N Peptidbindung 132 pm

19 Bedeutung und Vorkommen von Proteine
griech. Wort proteuo (ich nehme den ersten Platz ein) Vorkommen: Muskeln: 19 % (Actin, Myoglobin, Myosin) Blut: 21 % (Hämoglobin) Knochen: 30 % (Keratine) Haare: 90 – 100 % (Keratine) Eiklar: 12 – 13 % (Ovalbumin, Conalbumin) Kuhmilch: 3 % (Albumine, Casein)

20 Bedeutung der Proteine für den Organismus
Strukturbildung und –erhaltung Transport Steuerung und Abwehr Katalyse Bewegung Speicherung

21 Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der
3. Proteine Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette Darstellung der Aminosäurensequenz, aber nicht des räumlichen Aufbaus Bsp. Angeben N-terminale ende links, rects c-terminal

22 Sekundärstruktur räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins
3. Proteine Sekundärstruktur räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins Unterscheidung in: - a-Helix-Struktur - b-Faltblatt-Struktur Ursache: - Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptids - Unterscheidung zwischen inter- und intramolekularen Wasserstoffbrückenbindungen H-brücken zwischen co und nh

23 a - Helix durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen
3. Proteine a - Helix durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen meist rechtsgängig 3,6 Aminosäuren pro Windung fast lineare Wasserstoffbrücken - 4 Positionen voneinander entfernt Durch intramolekulare wasserstoffbrückenbindungen zwischen nahe beieinanderliegenden AS in der Kette Bild von helix einfügen - Bsp.: Keratin

24 b - Faltblatt - durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen
3. Proteine - durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen - antiparallele Struktur - parallele Struktur - a-C-Atome an höchsten und tiefsten Punkten der Struktur - Seitenketten ragen abwechselnd nach oben oder unten

25 Tertiärstruktur spezifischen räumliche Anordnung der helicalen bzw.
3. Proteine Tertiärstruktur spezifischen räumliche Anordnung der helicalen bzw. zickzackgefalteten Peptidketten Ursache: Bindungen/ Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten Von tertiärstruktur bild einscannen

26 3. Proteine Quartärstruktur mehrere tertiär strukturierte Polypeptidketten lagern sich zusammen - Bsp. Hämoglobin Bild von hämoglobin

27 3. Proteine

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29 Versuch 4: Xanthoprotein
3. Proteine Versuch 4: Xanthoprotein

30 Versuch 5: Biuret-Reaktion
3. Proteine Versuch 5: Biuret-Reaktion

31 3. Proteine Demo 2: Blutfleck

32 Isolierung und Reinigung von Proteinen
- Dialyse - Gelfiltration

33 SDS-Gelelektrophorese
3. Proteine SDS-Gelelektrophorese - Prinzip: Auftrennung nach Masse Durchführung: 1. Denaturierung der Proteine und negativ laden 2. Elektrophorese 3. Anfärben der Proteine 4. Auswertung anhand von Massentabellen

34 Demo 3: Proteinfingerabdruck
3. Proteine Demo 3: Proteinfingerabdruck

35 Proteinfingerabdruck diverser Fleischsorten
3. Proteine Proteinfingerabdruck diverser Fleischsorten Pute Huhn Lamm Marker Rind Schwein Dammhirsch Salami

36 Versuch 6: Tyndall-Effekt
3. Proteine Versuch 6: Tyndall-Effekt

37 Schulrelevanz GK 11 G.2 / LK 11 G.2
- Kohlenstoffchemie II: Technisch und biologisch wichtige Kohlenstoffverbindungen • Aminosäuren, Peptide, Polypeptide - Struktur und Eigenschaften - Peptidbindung - Strukturen von Eiweißen - Vorkommen und Bedeutung - Nachweisreaktionen

38 ENDE