Transmembran strukturen

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 Präsentation transkript:

Transmembran strukturen Seminar Proteinchemie 28.06.2019 Susan Schlüter Abb. 1

Membranproteine Periphere Membranproteine über nicht-kovalente Bindungen mit Lipiden oder integralen Membranproteinen verbunden Integrale Membranproteine über lipophilen Membran-Anker in Membran befestigt durchspannen die gesamte Lipiddoppelschicht = Transmembranproteine

Transmembranproteine sind in Membran beweglich manchmal mit dem Cytoskelett verbunden im membrandurchspannenden Bereich reich an lipophilen AS single-pass und multi-pass Proteine typische Strukturen: Transmembranhelices β-Fässer Abb. 2 Abb. 3

Insertion von Transmembranproteinen erfolgt oft cotranslational am rauen ER ER-Signalsequenzen für Erkennung am Translokon ist N-Terminal  N-Terminus in das ER-Lumen Abb. 4: Hardin, Jeff; Bertoni, Gregory; Kleinsmith, Lewis; „Beckes Welt der Zelle“; 8. Auflage; 2015; Pearson; Hallenbergmoos; S. 1006

Insertion von Transmembranproteinen erfolgt oft cotranslational am rauen ER ER-Signalsequenzen für Erkennung am Translokon ist N-Terminal  N-Terminus in das ER-Lumen intern  C-Terminus in das ER-Lumen Abb. 5: Hardin, Jeff; Bertoni, Gregory; Kleinsmith, Lewis; „Beckes Welt der Zelle“; 8. Auflage; 2015; Pearson; Hallenbergmoos; S. 1006

Integrine Verbindung zwischen Zellinnerem und extrazellulärem Raum α- und β-Untereinheit pro Untereinheit eine Transmembranhelix Abb. 6 Abb. 6: Hoefling, Martin; Kessler, Horst; Gottschalk, Kay‐Eberhard; „Transmembranstruktur von Integrin αIIbβ3–Bedeutung für die Signalübertragung“; Angewandte Chemie, 2009, 121. Jg., Nr. 36, S. 6714

Integrine Verbindung zwischen Zellinnerem und extrazellulärem Raum α- und β-Untereinheit pro Untereinheit eine Transmembranhelix Abb. 6 cytoplasmatische Region extrazelluläre Region C-Terminus N-Terminus klein groß oft glykosyliert Abb. 6: Hoefling, Martin; Kessler, Horst; Gottschalk, Kay‐Eberhard; „Transmembranstruktur von Integrin αIIbβ3–Bedeutung für die Signalübertragung“; Angewandte Chemie, 2009, 121. Jg., Nr. 36, S. 6714

Funktion Zellbewegung Fokaladhäsion Adhäsion und Migration von Zellen Hemidesmosomen Apoptose Signalweiterleitung Abb. 6

Fokaladhäsion bei kriechenden und nicht-epithalialen Zellen außerhalb der Zelle mit extrazellulärer Matrix verankert innerhalb der Zelle über Linkerproteine Interaktion mit Aktinfilamenten des Cytoskeltettes

Fokaladhäsion Abb. 7: HUMPHRIES, Jonathan D., et al.; “Vinculin controls focal adhesion formation by direct interactions with talin and actin”,;The Journal of cell biology, 2007, 179. Jg., Nr. 5, S. 1043-1057.

Hemidesmosomen Vorkommen in Epithelzellen Integrine außerhalb der Zelle mit extrazellulärer Matrix verankert innerhalb der Zelle über Plaque mit Intermediärfilamenten des Cytoskelettes verbunden Beteiligung weiterer Transmembranproteine

Hemidesmosomen Abb. 8: KOMINE, Mayumi; “Regulation of Expression of Keratins and their Pathogenic Roles in Keratinopathies” In: Keratin. IntechOpen, 2018.

Forschung gesundes Gewebe betreibt verankerungsabhängiges Wachstum für die Kultivierung müssen die Zellen auf einer Oberfläche verankert sein Krebszellen wachsen unabhängig von Verankerung  Metastasierung

Vielen Dank für die Aufmerksamkeit!

Literatur Hardin, Jeff; Bertoni, Gregory; Kleinsmith, Lewis; „Beckes Welt der Zelle“; 8. Auflage; 2015; Pearson; Hallenbergmoos; S. 684f, 717ff, 1005ff Munk, Katharina; „Biochemie – Zellbiologie“; 2008; 1. Auflage; Thieme; Stuttgart; S. 134f, 368f, 403 Hoefling, Martin; Kessler, Horst; Gottschalk, Kay‐Eberhard; „Transmembranstruktur von Integrin αIIbβ3–Bedeutung für die Signalübertragung“; Angewandte Chemie, 2009, 121. Jg., Nr. 36, S. 6714- 6717 Mas‐Moruno, Carlos, et al; „αvβ3‐oder α5β1‐Integrin‐selektive Peptidmimetika für die Oberflächenbeschichtung“; Angewandte Chemie, 2016, 128. Jg., Nr. 25, S. 7162-7183 Gu, Jianguo; Taniguchi, Naoyuki; „Regulation and functions by N-glycans“; Glycoconjugate Journal; 2004; 21. Jg,; S. 9-15 Abb. 1: http://www.rcsb.org/structure/2K9J (19.06.2019) Abb. 2: https://www.rcsb.org/structure/1L9H (19.06.2019) Abb. 3: http://www.rcsb.org/structure/3K19 (19.06.2019)