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Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer, © Springer-Verlag Berlin Heidelberg.

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1 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer, © Springer-Verlag Berlin Heidelberg 2016 adaptiert nach P.C. Heinrich, M. Müller, L. Graeve (Hrsg.), Löffler/Petrides Biochemie und Pathobiochemie, DOI / _49, Müller, Graeve, © Springer-Verlag Berlin Heidelberg 2014

2 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Wirkungsweise von Hsp70-Chaperonen NEF nucleotide exchange factor Proteinsubstrat Hsp (heat shock protein) 70 besteht aus -einer Nucleotidbindedomäne (NBD) und -einer Substratbindedomäne (SBD) Im ATP-gebundenen Zustand ist die SBD offen und kann Substrat binden. Bindung von Substrat und Hsp40 lösen die Hydrolyse von ATP aus, was zum Verschluss der SBD und damit zum Festhalten des Substrats führt. Chaperone wie Hsp70 stabilisieren nicht-native Proteinstrukturen (holdases) Austausch von ADP gegen ATP durch NEF öffnet die SBD und ermöglicht die Freisetzung des Substrats. Abb. 49-1: Müller, Graeve

3 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Cotranslationaler Proteintransport in das endoplasmatische Retikulum SRP signal recognition particle (7S-RNA und 6 Proteine) Signalsequenz (Präsequenz) SR SRP-Rezeptor α, β Sec 61 Proteintransportkanal SPase Signalpeptidase + ER ER-Lumen Cytoplasma ER-Lumen Kristallstruktur des Sec61 αβ γ -Kanals (PDB: 1RH5) Aufsicht vom Cytoplasma aus seitliche Ansicht α (TM 6-10) γ α (TM 1-5) β β γ α * Bindungsstellen an das Ribosom * * Abb. 49-3: Müller, Graeve

4 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Unterschiedliche Topologien von Membranproteinen nach Integration durch den Sec61-Kanal in die Membran des endoplasmatischen Retikulums SPase Signalpeptidase Signalankersequenzen Stopptransfersequenzen positiv geladene Aminosäuren A Translokation eines sekretorischen Proteins in das ER-Lumen mit Abspaltung der Signalsequenz B Integration eines Membranproteins mit N-terminaler Signalankersequenz (grün) C Integration eines Membranproteins mit zentraler Signalankersequenz D Verankerung eines Membranproteins durch eine Stopptransfersequenz (rot) E Integration von Membranproteinen durch eine Abfolge von Signalankersequenz und Stopptransfersequenz A C B D E + Abb. 49-4: Müller, Graeve

5 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Oxidation von Cysteinseitenketten zu Disulfiden und Isomerisierung der Disulfidbrücken durch die ER-ständige Protein-Disulfid-Isomerase Protein-Disulfid-Isomerase * reduzierte Form von PDI Die reduzierte PDI* wird durch die Oxidoreduktase Ero1 reoxidiert (nicht gezeigt) Substratprotein gemischtes Disulfid Abb. 49-5: Müller, Graeve

6 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Protein-Import in Mitochondrien AM äußere Membran IMR Intermembranraum IM innere Membran TOM translocase of the outer mitochondrial membrane TIM presequence translocase of the inner mitochondrial membrane PAM presequence translocase- associated motor mtHsp mitchondrial heat-shock protein MPP mitochondrial processing protease MIA mitochondrial intermembrane space import and assembly SAM sorting and assembly machinery of the outer mitochondrial membrane Angetrieben durch die Membranpotentialdifferenz Δψ über der inneren Membran (IM) inseriert die Signalsequenz in den Tim23-Kanal und wird mit Hilfe des ATP getriebenen Importmotors (mtHsp70, PAM) in den Matrixraum gezogen. Abb. 49-6: Müller, Graeve (Mit freundlicher Genehmigung von Lena-Sophie Wenz u. Nikolaus Pfanner)

7 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Ubiquitinierung von Proteinen ε ε-Aminogruppe von Lys im Ubiquitin - COO - Carboxylgruppe des C-terminalen Gly im Ubiquitin E1 Ubiquitin-aktivierendes Enzym E2 Ubiquitin-konjugierendes Enzym E3 Ubiquitinligase Mono-Ubiquitinierung Poly-Ubiquitinierung Isopeptidbindung Abb. 49-7: Müller, Graeve

8 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer N-Glycosylierung von Proteinen ER Endoplasmatisches Retikulum Dol-PPase Dolicholpyrophosphatase OST Oligosaccharyltransferase Sec 61 Sec-Kanal Abb. 49-8a: Müller, Graeve

9 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer N-Glycosylierung von Proteinen: Trimmen der Oligosaccharid-Seitenkette im ER Abb. 49-8b: Müller, Graeve

10 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Modifikationen im cis-, medialen und trans-Golgi N-Glycosylierung von Proteinen Abb. 49-8c: Müller, Graeve


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