Proteine Proteine sind die eigentlichen "Arbeitstiere" der Zelle. Beispiele: Enzyme, Strukturproteine, Regulatoren der Genexpression Proteine bestehen aus 20 Aminosäuren (= proteinogene AS) alle enthalten: 1 Aminogruppe 1 Carboxylgruppe

H H3+N C COO- R Aminosäuren Chemischer Aufbau von Aminosäuren: a Aminogruppe Carboxylgruppe R

R Aminosäuren kann sehr unterschiedlich sein: hydrophob - hydrophil groß - klein sauer, basisch geladen - ungeladen polar- apolar ...

R Aminosäuren kann sehr unterschiedlich sein: hydrophob A, L, I, V, M, C, W, F, P hydrophil D, E, K, R, H groß W, R klein G, A, S sauer D, E basisch K, R, H aromatisch W, F, Y polar S, T, Y, N, Q . . .

Aminosäuren Ein-Buchstaben-Code der Aminosäuren: A Alanin M Methionin C Cystein N Asparagin D Asparaginsäure P Prolin E Glutaminsäure Q Glutamin F Phenylalanin R Arginin G Glycin S Serin H Histidin T Threonin I Isoleucin V Valin K Lysin W Tryptophan L Leucin Y Tyrosin

Verknüpfungen von Aminosäuren H2O O H H O N C C H N C C H R O H H R

Verknüpfungen von Aminosäuren Peptidbindung H Ca C N O Ca Die Peptidbindung liegt in einer Ebene, sie hat partiellen Doppelbindungscharakter. Freie Drehbarkeit ist nur um die Ca-Atome möglich!

Verknüpfungen von Aminosäuren Durch diese Verknüpfungen entstehen: Peptide Polypeptide Proteine

Struktur von Proteinen Primärstruktur Sequenz (Abfolge) der Aminosäuren eines Proteins Sekundärstruktur Faltung einer Polypeptidkette Tertiärstruktur Faltung in komplexe, dreidimensionale Strukturen Quartärstruktur Organisation mehrerer Proteine in einem Komplex höherer Ordnung

Struktur von Proteinen Es gibt zwei besonders wichtige Sekundärstrukturen: a-Helix: Das O-Atom der Carboxylgruppe in der Polypeptidkette geht eine H-Brückenbindung mit dem H der Aminogruppe der 4. folgenden Aminosäure ein (daher: 3.6 AS pro Drehung). b-Faltblatt: H-Brücken verlaufen zwischen zwei benachbarten Polypeptidketten.

Sekundärstrukturen von Proteinen a-Helix: Das Rückgrat der Helix beschreibt eine schraubige Windung. Die Geometrie der Helix ist durch H-Brücken stark stabilisiert. Die Seitenketten zeigen vom Zylinder nach außen.

Sekundärstruktur der Proteine H – Brücken zwischen CO- und NH- Gruppen der Peptidbindungen bedingen räumliche Anordnung α – Helix Schraubig H-Brücke zw. CO- einer AS u. NH- AS 3,6 AS pro Windung

Sekundärstrukturen von Proteinen a-Helix: "Rückgrat" N Ca N C Ca N C Ca N C Ca N C Ca N C N Ca C Ca

Sekundärstrukturen von Proteinen a-Helix: "Rückgrat" einzelne AS N [1] Ca N C Ca [3] [2] N C Ca N C [4] Ca N C [5] Ca N C N Ca [7] [6] C Ca

Sekundärstrukturen von Proteinen a-Helix: "Rückgrat" + CO N [1] Ca N C Ca [3] [2] O N C Ca N O C [4] Ca O N C [5] Ca O N C N Ca [7] [6] C Ca O

Sekundärstrukturen von Proteinen a-Helix: "Rückgrat" + CO + NH H N [1] Ca N C H [3] Ca [2] O N H C Ca N O C H [4] Ca O N [5] C H Ca O H N C N Ca [7] [6] C Ca O

Sekundärstrukturen von Proteinen a-Helix: "Rückgrat" + CO + NH + H-Brücken H N [1] Ca N C H [3] Ca [2] O N H C Ca N O C H [4] Ca O N [5] C H Ca O H N C N Ca O [7] [6] C Ca O

Sekundärstrukturen von Proteinen a-Helix: "Rückgrat" + CO + NH + H-Brücken + Reste R H N [1] Ca N R C H [3] Ca [2] R O N H C Ca N O R C H [4] Ca O N [5] C R H Ca O H N C R N R Ca O [7] [6] C Ca O

Sekundärstrukturen von Proteinen a-Helix im Querschnitt: hydrophob hydrophil Glu [2] Asn [9] Phe [13] Gln [16] Ile [6] Ser [5] Ile [10] Ala [12] Phe [3] Lys [1] Met [14] Asp [8] Val [7] Met [15] Leu [4] Tyr [11]

Sekundärstrukturen von Proteinen Mehrere a-Helices können sich zusammenlagern und Kanalproteine bilden : NH2 Membran COOH

Sekundärstrukturen von Proteinen Mehrere a-Helices können sich zusammenlagern: hydrophobe Außenseite (eingebettet in die Membran) hydrophiles Zentrum (Aufsicht!)

Sekundärstrukturen von Proteinen b-Faltblatt: im zick-zack verlaufende Kette mind. 2 derartige Ketten liegen nebeneinander und zwischen ihnen verlaufen H-Brücken die Reste ragen aus der dadurch gebildeten Ebene nach oben und unten

Sekundärstruktur der Proteine H – Brücken zwischen CO- und NH- Gruppen der Peptidbindungen bedingen räumliche Anordnung β – Faltblatt Zickzack H-Brücke zw. Nachbar PP od. zw. weit entfernten Peptidbindg. derselben PPkette

Sekundärstrukturen von Proteinen b-Faltblatt: "Rückgrat" N C Ca N C Ca Ca N C Ca N C Ca C N Ca C N C N Ca C N Ca

Sekundärstrukturen von Proteinen b-Faltblatt: "Rückgrat" N C Ca N C Ca Ca N C Ca N C Ca C N Ca C N C N Ca C N Ca

Sekundärstrukturen von Proteinen b-Faltblatt: "Rückgrat" + CO O O N C Ca N C Ca Ca N C Ca N C O O O O Ca C N Ca C N C N Ca C N Ca O O

Sekundärstrukturen von Proteinen b-Faltblatt: "Rückgrat" +CO, +NH H O H O N C Ca N C Ca Ca N C Ca N C H O H O O H O H Ca C N Ca C N C N Ca C N Ca O H O H

Sekundärstrukturen von Proteinen b-Faltblatt: "Rückgrat" +CO, +NH + H-Brücken H O H O N C Ca N C Ca Ca N C Ca N C H O H O O H O H Ca C N Ca C N C N Ca C N Ca O H O H

Sekundärstrukturen von Proteinen b-Faltblatt: Blick von der Seite R R Ca Ca NH CO NH CO N CO NH CO Ca Ca R R

Tertiärstruktur Dreidimensionale Konformation eines Proteins (globulär-fibrillär) Zusammengehalten durch -Wasserstoffbrücken -Ionenbindungen -hydrophope Bindungen im Innern des Moleküls -Disulfidbrücken

Quartärstruktur - Bei Proteinen, die aus mehr als 2 Untereinheiten bestehen räumlich Gestalt von Aggregaten von Polypeptidkette