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ABSORPTION REGULIERUNG REZYKLIERUNG TRANSPORT SPEICHERUNG VERWENDUNG

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Präsentation zum Thema: "ABSORPTION REGULIERUNG REZYKLIERUNG TRANSPORT SPEICHERUNG VERWENDUNG"—  Präsentation transkript:

1 ABSORPTION REGULIERUNG REZYKLIERUNG TRANSPORT SPEICHERUNG VERWENDUNG
Eisenstoffwechsel ABSORPTION REGULIERUNG ~ 300 mg 1-2 mg/d 25 mg/d 3 mg ~ 1000 mg ~ 600 mg ~ 1800 mg Total-Körpereisen mg REZYKLIERUNG TRANSPORT SPEICHERUNG VERWENDUNG VERLUST © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet. Diese Unterlagen bilden einen Teil des IronAtlas. Die Nutzung des IronAtlas unterliegt den Nutzungsbedingungen (http://www.ironatlas.com/de/nutzungsbedingungen.html). © 2015 Vifor Pharma. Alle Rechte vorbehalten. Vervielfältigung, Veröffentlichung oder Verbreitung (auch auszugsweise) nur nach schriftlicher Genehmigung von Vifor Pharma. Ausnahme: Bilder aus dem IronAtlas dürfen für nicht- kommerzielle Ausbildungszwecke in unveränderter Form unter Quellenangabe (www.ironatlas.com) verwendet werden. Weitere Informationen: Kontakt: Gestaltung: descience - A. Ulrich & N. Stadelmann, Luzern Realisation IronAtlas: Monokel Games GmbH, Zürich Projektleitung: Dr. Pascal Schär & Dr. Viktor Pavelic, Vifor Pharma

2 Eisenstoffwechsel - Absorption
DMT-1 Dcytb Transferrin Hephaestin Ferroportin HCP-1 Ferritin Fe(III) Fe(II) Häm-Eisen Apotransferrin 1 2 3 4 5 6 7 8 ENTEROZYT APIKAL BASOLATERAL Der erste Schritt der intestinalen Aufnahme von Eisen aus der Nahrung erfolgt an der apikalen Seite der Enterozyten im Duodenum und oberen Jejunum. Der überwiegende Teil des mit der (pflanzlichen) Nahrung aufgenommen Eisens liegt in der dreiwertigen Form vor; dessen Bioverfügbarkeit ist im Vergleich zum Häm-Eisen tierischen Ursprungs gering und unterliegt Nahrungsmittel- interaktionen. Für die verschiedenen Arten, wie Eisen in der Nahrung vorliegen kann (als Fe(II), Fe(III) oder Häm-Eisen), existiert jeweils ein angepasster Aufnahme-mechanismus. Die Eisenaufnahme ist erst abgeschlossen, wenn das Eisen basolateral über Ferroportin in die Zirkulation geschleust wird. Die einzelnen Mechanismen unterliegen einer präzisen Regulation, um die Eisenhomöostase zu gewährleisten. 1) Eisen aus der Nahrung Eisen wird im Duodenum von den Enterozyten aus der Nahrung im Darmlumen resorbiert. Dazu existieren drei Aufnahme-Mechanismen, um dreiwertiges Eisen ( Fe(III), vorwiegend pflanzlichen Ursprungs), zweiwertiges Eisen ( Fe(II), reduzierte Form des Eisens) oder Eisen gebunden an eine Häm-Gruppe ( Häm-Eisen; vorwiegend tierischen Ursprungs) aus der Nahrung zu resorbieren. 2) Umwandlung von Fe(III) zu Fe(II) via Dcytb Die apikale Reduktion von Fe(III) zu Fe(II) erfolgt über die Ferrireduktase „duodenales Cytochrom B“ (Dcytb). 3) Aufnahme von Fe(II) über DMT1 Fe(II) wird aus dem Darmlumen über den „Divalenten Metall-Transporter 1“ (DMT1) in die Enterozyten aufgenommen. 4) Aufnahme von Häm-Eisen über HCP1 Häm-Eisen wird aus dem Darmlumen über das „Heme Carrier Protein 1“ (HCP1) in die Enterozyten aufgenommen. 5) Intrazellulärer Transport Innerhalb der Zellen liegt Eisen im sog. „Labile Iron Pool“ (LIP) vor. Gebunden an Chelatoren, ist es Redox-aktiv und involviert in viele biologische Prozesse. Cave: Mit der Darmabschilferung geht alles im Enterozyten gespeicherte Eisen verloren (Lebensdauer Enterozyten: 1-2 Tage). 6) Basolateraler Export über Ferroportin Aus den Enterozyten gelangt Eisen über Ferroportin in die Zirkulation. Die definitve Aufnahme von Eisen ist erst mit diesem Schritt abgeschlossen. Da Eisen aus dem Körper nicht aktiv ausgeschieden werden kann, ist es von grosser Wichtigkeit, dass die Aufnahme über Ferroportin durch Hepcidin reguliert wird. 7) Umwandlung von Fe(II) in Fe(III) Die basolaterale Umwandlung in dreiwertiges Eisen erfolgt an der Ferroxidase Hephaestin. 8) Transport über Transferrin Der Transport von Eisen im Kreislauf erfolgt über Transferrin. Jedes Transferrin kann zwei Eisenatome binden. Beim unbeladenen Transferrin spricht man von Apotransferrin. © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

3 Eisenstoffwechsel - Absorption
Regulierung Der Eisenaufnahme DMT-1 Dcytb Transferrin Hephaestin Ferroportin HCP-1 Ferritin Fe(III) Fe(II) Häm-Eisen Hepcidin 1 2 3 4 Die Resorption im Duodenum ist der Hauptregulator der Eisenhomöostase. Im allgemeinen wird nur ein kleiner Anteil des Eisens aus der Nahrung resorbiert. Ein erhöhter Eisenbedarf führt zu einer gesteigerten Resorption, die allerdings beschränkt ist und selten 3-5mg pro Tag überschreitet. Faktoren wie Magensäuresekretion, pH-Wert, Darmmotilität und gastrointestinale Erkrankungen oder Resektionen beeinflussen ebenfalls die Eisenaufnahme aus der Nahrung. Die Transporter werden im Fall eines Eisenmangels verstärkt exprimiert und im Falle einer genügenden Versorgung (oder im Falle einer Entzündung) wird Ferroportin durch Hepcidin inhibiert, so dass das Eisen in den Enterozyten mit der Erneuerung der Darmschleimhaut als Teil der Fäzes wieder ausgeschieden wird. 1) Hepcidin ist das zentrale Negativ-Regulatioshormon der Eisenhomöostase, welches die Eisenaufnahme beschränkt und so einer Eisenüberladung entgegenwirkt. 2) Hepcidin bindet an Ferroportin, welches daraufhin internalisiert und abgebaut wird. 3) Wenn Ferroportin grösstenteils internalisiert ist, wird Eisen im Enterozyten blockiert und nicht in die Blutzirkulation abgegeben. 4) Bei der physiologischen Abschilferung der Enterozyten (Ø Lebensdauer 1-2 Tage) wird das in der Zelle enthaltene Eisen mit ausgeschieden. © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

4 Eisenstoffwechsel - Transport
ENTEROZYT VERBRAUCHERZELLE TRANSPORT DMT-1 Transferrin Hephaestin Ferroportin Transferrin-Rezeptor Fe(III) Fe(II) Apotransferrin 1 2 3 Der Transport von Eisen zu den Geweben erfolgt über den Blutkreislauf. Transferrin ist das Haupt-Transport-Protein; es befördert Eisen zwischen den Funktions- und Speicher-kompartimenten hin und her. Durch seine starke aber variable Affinität für Fe(III) sorgt es dafür, dass kein freies Eisen in der Zirkulation vorliegt. Aus dem Blutkreislauf gelangt Eisen über den Transferrin-Rezeptor in die Zellen. 1) Fe(II) gelangt über Ferroportin in den Blutkreislauf, wo es via Hephaestin zu Fe(III) oxidiert wird. 2) Fe(III) bindet für den Transport an Transferrin. Da freies Eisen hoch reaktiv ist, liegt es im Kreislauf unter physiologischen Bedingungen stets in gebundener Form (an Transferrin) vor. 3) Der Eisentransport vom Blutkreislauf in die Zellen erfolgt über den Transferrinrezeptor. Praktisch alle Zellen exprimieren Transferrinrezeptoren, die eine hohe Affinität für eisenbeladenes Transferrin besitzen. © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

5 Eisenstoffwechsel - Verwendung
verbraucherzelle Apotransferrin Clathrin-Hülle Transferrin- Rezeptor DMT-1 Transferrin Fe(II) Mitochondrium Ferritin H+ 1 2 3 4 5 Durch die Transferrinrezeptor-Expression wird die Eisenaufnahme reguliert. Der Eisen-Transferrin/Transferrinrezeptor-Komplex wird mittels Endozytose internalisiert und das Eisen im sauren, reduktiven Milieu des Endosoms vom Transferrin dissoziiert. Das resultierende Apotransferrin wird danach wieder in den Blutkreislauf freigesetzt. 1) Eisen-beladenes Transferrin dockt an den Transferrin-Rezeptor. 2) Der Eisen-Transferrin/Transferrinrezeptor-Komplex wird mittels Endozytose internalisiert. 3) Der pH im Vesikel wird durch H+-Einstrom auf 5-6 gesenkt. 4) Im nun sauren Milieu dissoziiert Eisen von Transferrin und wird durch DMT1 in das Plasma der Verbraucher-Zelle transportiert. Intrazellulär wird Eisen in nicht-erythroiden Zellen v.a. im Energiestoffwechsel der Mitochondrien verwendet. 5) Der Transferrinrezeptor gelangt an die Zelloberfläche zurück und Apotransferrin erneut in die Zirkulation. VERBRAUCHERZELLE © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

6 Eisenstoffwechsel - Verwendung
ERYTHROPOESE 1 2 3 BFU-ERYTHROID Apotransferrin EPO EPO-Rezeptor Transferrin Fe(II) Transferrin- Rezeptor Häm-Eisen STAMMZELLE CFU-ERYTHROID Gesamtdauer der Erythropoese ca. 23 Tage EPO-Abhängigkeit Tage Eisen-Abhängigkeit 3-4 Tage Erythrozyten machen ungefähr 44% des gesamten Blutvolumens aus. In jedem Liter Blut befinden sich 4-6 mal 10 hoch 12 Erythrozyten. Der Hauptbestandteil der Erythrozyten ist das Hämoglobin, ein eisenhaltiges, globuläres Protein, das aus vier Polypeptidiketten besteht. Jede der vier Ketten enthält eine Häm-Gruppe, bestehend aus einem Eisenion in einem Protoporphyrin-Gerüst, die jeweils ein Sauerstoffmolekül binden kann. Ca. 80% des im Blut umgesetzten Eisens werden für die Synthese von Hämoglobin im Knochenmark verwendet. 1) Die Ausreifung von der pluripotenten Stammzelle zu erythroiden Vorläuferzellen wird u.a. durch Erythropoetin stimuliert. 2) Auf Stufe Erythroblast findet die Hämoglobin-Synthese statt. Der hohe Bedarf an Eisen äussert sich in einer hohen Expression von Transferrinrezeptoren in diesem Stadium. 3) Über mehrere Stufen reift der Erythroblast zum Retikulozyten/Erythrozyten. PRO-ERYTHROBLAST ERYTHROZYT RETIKULOZYT © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet. ERYTHROBLAST

7 Eisenstoffwechsel - Verwendung
atmungskette Komplex III Cytochrom-c-Reduktase Komplex I NADH-Dehydrogenase Komplex II Succinat-Dehydrogenase Komplex IV Cytochrom-c-Oxidase Komplex V ATP-Synthase Enzyme mit Häm-Eisen Enzyme mit Eisen-Schwefel-Zentren Intermembranraum Mitochondrienmatrix e- H+ Atmungskette Eisen ist ein essentieller Kofaktor in den Komplexen I – IV der Atmungskette. In Form von Eisen-Schwefel-Clustern oder in Häm-Zentren spielt es beim Elektronentransport eine wesentliche Rolle. © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

8 Eisenstoffwechsel - Verwendung
Oxidativer stress Lysosom O2 Fe(II) Ferritin H2O2 Mitochondrium Hämosiderin H2O Fenton Reaktion: Fe(II) + H2O2 HO• Fe(III) + HO–+ HO• Fe(III) 1 2 3 4 5 6 Im Rahmen der physiologischen Stoffwechselvorgänge, insbesondere der Energiegewinnung innerhalb der Mitochondrien, entstehen reaktive Sauerstoffradikale. Die dadurch verursachten Zellschädigungen werden normalerweise durch zellinterne Reparaturmechanismen kompensiert. Bei einer Eisenüberladung wird allerdings die Bildung von reaktiven Sauerstoffradikalen begünstigt. Bei persistenter Eisenüberladung kann dies zu Organschädigungen führen. Als Hauptspeicherort des Eisens ist primär die Leber davon betroffen. 1) Oxidativer Stress entsteht unter normalen physiologischen Bedingungen im Körper, ausgehend von Superoxid, einer partiell reduzierten Form von Sauerstoff („Partially Reduced Oxygen Species“ – PROS). Dieses Sauerstoff-Radikal kann auf biologische Gewebe zerstörerisch wirken und wird deshalb vom Enzym NADPH Oxidase gezielt in der Immunabwehr produziert, um Pathogene abzuwehren. Es entsteht aber auch als „Abfallprodukt“ in der mitochondrialen Atmungskette, wo es vom Enzym Superoxid Dismutase unschädlich gemacht und zu Sauerstoff und Wasserstoffperoxid umgewandelt wird. Wasserstoffperoxid an sich ist stabil, kann aber mit Eisen oder Kupfer reagieren und Radikale bilden. 2) Wasserstoffperoxid seinerseits wird von Katalase abgebaut zu Sauerstoff und Wasser. Der körpereigene Schutz vor Sauerstoff-Radikalen – Katalase und Superoxid Dismutase – ist sehr effizient und bewahrt Zellen vor einer übermässigen Schädigung. 3) Bei einer Eisenüberladung kann es durch den lysosomalen Abbau von Ferritin und Hämosiderin mit Reduktion des Fe(III) zu einer sehr hohen Konzentration an Fe(II) kommen. 4) Wasserstoffperoxid kann biologische Membranen ungehindert passieren. 5) Durch die hohe Konzentration von Fe(II) im reduktiven Milieu des Lysosoms entstehen in der Fenton-Reaktion aus Wasserstoffperoxid Hydroxyl-Radikale. 6) Hydroxyl-Radikale sind extrem reaktiv und es gibt keinen Schutzmechanismus, um sie unschädlich zu machen. Bei einer entsprechend hohen Steady-State-Konzentration an Hydroxyl-Radikalen kann es zur Ruptur des Lysosoms mit anschliessender Zellschädigung kommen, die zur Nekrose führen kann. EISENÜBERLADENE ZELLE © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

9 Eisenstoffwechsel - Verlust
HAUT-/SCHLEIMHAUTZELLEN Transferrin Apotransferrin Es gibt keinen aktiven Ausscheidungsmechanismus für Eisen. Täglich gehen 1-2 mg Eisen mit abgeschilferten Haut- und Schleimhautzellen verloren. Jeder Blutverlust bedeutet allerdings auch einen Verlust an Eisen (2ml Blutverlust = ca. 1mg Eisenverlust). Durch die Monatsblutung haben prämenopausale Frauen einen höheren Eisenbedarf. Um die Eisenhomöostase zu gewährleisten, muss der tägliche Verlust durch Aufnahme von Eisen aus der Nahrung ausgeglichen werden. 1) Durch die Abschilferung von Haut- und Schleimhautzellen gehen täglich 1-2 mg Eisen verloren. 2) Ein wichtiger Grund für erhöhten Eisenverlust sind Blutungen, sei dies physiologisch bedingt (Menstruation, Entbindung) oder aufgrund pathologischer Ursachen (Traumata, gastrointestinale Blutungen z.B. aufgrund eines Karzinoms, etc.). 1 2 ERYTHROZYT © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

10 Eisenstoffwechsel - Rezyklierung
Ceruloplasmin Transferrin Ferroportin Hämosiderin Ferritin Fe(III) Fe(II) LIP 1 2 3 4 MAKROPHAGE IN DER MILZ Der Hauptanteil des rezyklierten Eisens fällt bei der Erneuerung von Erythrozyten an. Die Lebensdauer eines Erythrozyten beträgt ca. 120 Tage, und täglich müssen ca. 200 Milliarden erneuert werden, was ca. 25 mg Eisen entspricht. Die Rezyklierung findet primär in der Milz und zu einem geringeren Teil in Leber und Knochenmark statt. 1) Am Ende ihrer Lebensdauer werden Erythrozyten von den Makrophagen des Retikuloendothelialen System (RES) der Milz, des Knochenmarks und teilweise der Leber phagozytiert. 2) Beim Abbau der Erythrozyten wird das Eisen wieder freigesetzt und liegt im sog. „labile iron pool“ (LIP) vor. 3) In den Makrophagen wird Eisen entweder im Ferritin zwischengespeichert... 4) …oder zur weiteren Verwendung dem Kreislauf über Ferroportin wieder zugeführt. MILZ ERYTHROZYT © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

11 Eisenstoffwechsel - Speicherung
Ceruloplasmin Transferrin Ferroportin Hämosiderin Ferritin Fe(III) Fe(II) LIP Transferrin- Rezeptor Apotransferrin 1 2 3 KUPFFERSCHE ZELLE IN DER LEBER Die Leber spielt eine zentrale Rolle im Eisenmetabolismus und ist der wichtigste Speicherort für Eisen (ca mg). Das Eisen wird dabei im Ferritin der Parenchymzellen der Leber (Hepatozyten) sowie im retikuloendethelialen Makrophagen gespeichert. Die Kupfferschen Sternzellen sind die residenten Makrophagen der Leber. Ihre Hauptfunktion besteht in der Phagozytose und Abbau von überalterten Erythrozyten und dem Eisenrecycling. Eisen kann in diesen Zellen im Ferritin zwischengespeichert oder direkt wieder für die Verwendung in die Zirkulation abgegeben werden. Der Speicher dient als Puffer gegen Eisenmangel und Eisenüberladung. Bei Eisenüberladung oder Hämorrhagien wird Eisen vermehrt in Hämosiderin abgelagert. 1) Im Rahmen der Eisenhomöostase wird überschüssiges Eisen in Ferritin gespeichert. 2) Insbesondere bei Eisenüberladung wird Eisen vermehrt in Hämosiderin abgelagert. 3) Die Eisenspeicherung findet v.a. in der Leber, aber auch in Milz und Knochenmark statt. ERYTHROZYT © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

12 Eisenstoffwechsel - Regulierung
BEI EISENMANGEL Ceruloplasmin Transferrin Ferroportin Ferritin Fe(II) LIP Transferrin- Rezeptor IRP HEPATOZYT 1 Da es keinen aktiven Eisenausscheidungsmechanismus gibt, muss die Aufnahme von Eisen sorgfältig reguliert werden. Die systemische Regulation des Eisenstoffwechsels kontrolliert die Nahrungseisenabsorption im Darm und die Mobilisierung von Eisen aus den Eisenspeichern.Je nachdem, ob zu wenig oder zu viel Eisen vorhanden ist, wird die Bildung von eisenfördernden Proteinen (v.a. Transferrinrezeptor) auf Stufe Transkription herauf- oder herunterreguliert. Dies geschieht mittels spezifischer mRNA-Sequenzen, den sog. „Iron responsive Elements“ (IRE). Regulierung bei Eisennmangel Bei Eisenmangel binden die IRPs an die IRE-mRNA, welche sich innerhalb der nichttranslatierten Region der mRNA von Ferritin, DMT1, TfR1, Transferrin und Aminolävulinsäuresynthetase, dem Schlüsselenzym der Hämbiosynthese befinden. Dadurch werden diese Proteine hinaufreguliert und die Eisenaufnahme erhöht. 1) Die Regulierung des Eisenmetabolismus basiert auf der Interaktion von „Iron Responsive Proteins“ (IRP) mit „Iron Responsive Elements“ (IRE). Bei tiefer intrazellulärer Eisenkonzentration binden die IRP an die IRE-mRNA von Ferritin, DMT1, TfR und Transferrin, wodurch deren Produktion angeregt wird. © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

13 Eisenstoffwechsel - Regulierung
Ceruloplasmin Transferrin Ferroportin Ferritin Fe(II) LIP Transferrin-Rezeptor IRP Hepcidin REGULIERUNG BEI zu hoher Eisenkonzentration 1 2 3 4 HEPATOZYT Da es keinen aktiven Eisenausscheidungsmechanismus gibt, muss die Aufnahme von Eisen sorgfältig reguliert werden. Die systemische Regulation des Eisenstoffwechsels kontrolliert die Nahrungseisenabsorption im Darm und die Mobilisierung von Eisen aus den Eisenspeichern.Je nachdem, ob zu wenig oder zu viel Eisen vorhanden ist, wird die Bildung von eisenfördernden Proteinen (v.a. Transferrinrezeptor) auf Stufe Transkription herauf- oder herunterreguliert. Dies geschieht mittels spezifischer mRNA-Sequenzen, den sog. „Iron responsive Elements“ (IRE). Regulierung bei zu hoher Eisenkonzentration Die Regulation des Eisens erfolgt primär in den Hepatozyten durch eine Interaktion von speziellen zytoplasmatischen Proteinen, den „Iron regulatory proteins“ (IRP) mit spezifischen RNA-Strukturen, den „Iron responsive elements“ (IRE). Die Bindungsaffinität zwischen IRE und IRP wird insbesondere durch den intrazellulären Eisenbedarf, aber auch durch Radikale und Hypoxie beeinflusst. Bei ausreichender Eisenversorgung geht die Bindungsfähigkeit der IRPs an die IRE-mRNA verloren, es wird somit weniger DMT1 synthetisiert und folglich weniger Eisen resorbiert.Gleichzeitig wird das Hamp-Gen hinaufreguliert, welches für Hepcidin kodiert und so dessen Produktion angeregt. 1) Die Regulierung des Eisenmetabolismus basiert auf der Interaktion von „Iron Responsive Proteins“ (IRP) mit „Iron Responsive Elements“ (IRE). IRE sind spezielle mRNA-Sequenzen. Bei ausreichender Eisenversorgung ist die Expression der Eisentransportproteine eingeschränkt, da die IRP nicht an die entsprechende IRE-mRNA binden. 2) Die Produktion von Hepcidin wird über das Hamp-Gen hinaufreguliert. 3) Die Produktion von Hepcidin wird ebenfalls bei einer Entzündung via IL-6 begünstigt. 4) Hepcidin wird in die Zirkulation sekretiert; es wirkt systemisch und hemmt die Eisenfreisetzung aus den Zellen via Ferroportin. © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

14 Eisenstoffwechsel - Tabellen
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15 Eisenstoffwechsel - Tabellen
© 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

16 Impressum Referenzen Eisenstoffwechsel
Diese Inhalte entstanden unter der fachlichen Betreuung von: Dr. med. Rudolf Benz, Kantonsspital Münsterlingen, Schweiz Prof. Dr. med. Andreas Huber, Kantonsspital Aarau, Schweiz Dr. med. Franziska Demarmels-Biasiutti, Inselspital Bern, Schweiz Prof. Dr. med. Jean-Michel Gaspoz, HUG, Schweiz Dr. med. Jeroen Goede, Universitätsspital Zürich, Schweiz Prof. Dr. Willem H. Koppenol, ETH Zürich, Schweiz Prof. Dr. med. Wolfgang Korte, Kantonsspital St. Gallen, Schweiz Dr. med. Paul Pugin, Hôpital cantonal de Fribourg, Schweiz Dr. med. Kaveh Samii, HUG, Schweiz Prof. Dr. med. André Tichelli, Universitätsspital Basel, Schweiz Prof. Dr. med. Jean-Daniel Tissot, CHUV, Schweiz Prof. Dr. med. Gérard Waeber, CHUV, Schweiz Prof. Dr. Dr. med. Walter A. Wuillemin, Kantonsspital Luzern, Schweiz Gestaltung: descience - A. Ulrich & N. Stadelmann, Luzern Realisation IronAtlas: Monokel Games GmbH, Zürich Projektleitung: Dr. Pascal Schär & Dr. Viktor Pavelic, Vifor Pharma Diese Unterlagen bilden einen Teil des IronAtlas. Die Nutzung des IronAtlas unterliegt den Nutzungsbedingungen. © 2015 Vifor Pharma. Alle Rechte vorbehalten. Vervielfältigung, Veröffentlichung oder Verbreitung (auch auszugsweise) nur nach schriftlicher Genehmigung von Vifor Pharma. Ausnahme: Bilder aus dem IronAtlas dürfen für nicht- kommerzielle Ausbildungszwecke in unveränderter Form unter Quellenangabe (www.ironatlas.com) verwendet werden. Weitere Informationen: Kontakt: Hentze M, Muckenthaler MU, Andrews NC. Balancing acts: molecular control of mammalian iron metabolism. Cell 2004; 117(3): Ganz T. Molecular control of iron transport. J Am Soc Nephrol 2007; 18(2): Andrews NC. Forging a field: the golden age of iron biology. Blood 2008; 112(2): Demarmels-Biasiutti F. Die Regulation des Eisenstoffwechsels – neue Erkenntnisse. Schweiz Med Forum 2009; 9(36): Nemeth E. Iron regulation and erythropoiesis. Curr Opin Hematol 2008; 15(3): Martius F. Eisenmangel ohne Anämie – ein heisses Eisen?. Schweiz Med Forum 2009; 9(15-16): Fehr J, Favrat B, Schleiffenbaum B, Krayenbühl PA, Kapanci C, von Orelli F. Diagnose und Behandlung von Eisenmangel ohne Anämie. Praxis 2009; 98(24): 1445–51. Wick M, Pinggera W, Lehmann P. Klinik und Labor, Eisenstoffwechsel und Anämien - Neue Konzepte bei renalen- und Tumoranämien und rheumatoider Arthritis (Siebte erweiterte Auflage). Springer Wien New York 2002; Muñoz M, Villar I, García-Erce JA. An update on iron physiology. World J Gastroenterol 2009; 15(37): Zhang AS, Enns CA. Molecular mechanisms of normal iron homeostasis. Hematology Am Soc Hematol Educ Program 2009; Crichton RR, Danielson BG, Geisser P. Iron Therapy with special emphasis on intravenous administration. Uni-Med Verlag 2008; Nielson P. Diagnostik und Therapie von Eisenmangel mit und ohne Anämie. Uni-Med Verlag 2009; MacKenzie EL, Iwasaki K, Tsuji Y. Intracellular iron transport and storage: from molecular mechanisms to health implications. Antioxid Redox Signal 2008; 10(6): Andrews NC. Disorders of iron metabolism. New Engl J Med 1999; 341(26): © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.

17 LEGENDE Eisenstoffwechsel EISENIONEN SPEICHEREISEN Fe(III) Fe(II)
Häm-Eisen H+ Ferritin Hämosiderin KANALPROTEINE TRANSPORTPROTEINE Divalenter Metalltransporter 1 (DMT-1) Häm Carrier Protein 1 (HCP-1) Ferroportin Apotransferrin Transferrin Transferrin-Rezeptor (TfR) REDUKTASEN / OXIDASEN REGULATORPROTEINE Duodenales Cytochrom b (Dcytb) Ceruloplasmin Hephaestin Hepcidin Eisenregulationsprotein (IRP) Erythropoietin (EPO) FeS-Cluster Katalase O2 Hydroxyl-Radikal © 2015 Vifor Pharma Nicht-kommerzielle Nutzung zu Ausbildungszwecken in unveränderter Form und unter Quellenangabe gestattet.


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