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Die Transferasen stellen nach den Oxidoreduktasen die zweitgrößte Gruppe aller Enzyme. 1. ATP Adenosintriphosphat 1.1 Gruppenübertragung als Reaktionsprinzip.

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Präsentation zum Thema: "Die Transferasen stellen nach den Oxidoreduktasen die zweitgrößte Gruppe aller Enzyme. 1. ATP Adenosintriphosphat 1.1 Gruppenübertragung als Reaktionsprinzip."—  Präsentation transkript:

1 Die Transferasen stellen nach den Oxidoreduktasen die zweitgrößte Gruppe aller Enzyme. 1. ATP Adenosintriphosphat 1.1 Gruppenübertragung als Reaktionsprinzip Als Donatoren für die Gruppen, die bei Transferasereaktionen übertragen werden, dienen meistens Coenzyme, die mit einer solchen Gruppe beladen sind. Sie sind richtiger als Cosubstrate zu bezeichnen

2 1.2 Gruppenübertragungspotential und energiereiche Bindung Die Übertragung einer Gruppe vom Coenzym auf ein Akzeptormolekül wird dann sehr leicht vonstatten gehen, wenn das Gleichgewicht weit auf der rechten Seite der Reaktion liegt. ATP ADP + P G= -35kJ/mol G° (kJ*mol -1 ) ATP ( ADP + P)-35 ATP ( AMP + PP)-37 Adenylyl-sulfat (APS)-88 Diphosphat 2 Phosphat-33 Kreatinphosphat-43 Phosphoenolpyruvat-60 Glucose-1-phosphat-21 Glucose-6-phosphat-14

3 Verbindungen mit hohem Gruppenübertragungspotential können durch energetische Kopplung endergone Reaktionen möglich machen Die energiereich gebundene Gruppe wird auf ein Akzeptormolekül übertragen. Man spricht vom Gruppenübertragungspotential und kann diejenigen Gruppen, die in dieser Weise gebunden sind, durch das Zeichen ~ statt eines Bindungsstriches kennzeichnen.

4 1.3 Das System der Adeninnucleotide

5 1.4 ATP als Prototyp einer energiereichen Verbindung Was befähigt das ATP zu dieser Funktion, warum sind die gekennzeichneten Bindungen so energiereich? POO O O Phosphat + H2OH2O Erstens üben die Sauerstoff-Atome einen Elektronenzug auf die Phosphorsäureanhydrid-Bindung aus. Zweitens hat das ATP bei neutralem pH vier negative Ladungen auf verhältnismäßig geringem Raum versammelt. Die negativen Ladungen bedingen eine starke Coulomb-Abstossung Ein dritter Grund für die bevorzugte Hydrolyse liegt im Gewinn an Entropie, der durch das Auftreten von zwei Reaktionspartnern bedingt ist und viertens sind die Phosphat Gruppen resonanzstabilisiert, und die Summe der Resonanzenergie und Solvatationsenergie von ADP und freiem Phosphat ist größer als diejenige von ATP. Alle diese Effekte liefern ihren Beitrag zur freien Energie der Hydrolyse. Die große Bedeutung des ATP im Zellstoffwechsel beruht darauf, daß die freie Energie, die in den Phosphorsäureanhydrid-Bindungen des Moleküls steckt, benutzt werden kann, um endergone biochemische Reaktionen anzutreiben. Die freie Energie der Hydrolyse von ATP ist eine fundamentale Größe für die biochemische Energetik. (Wahrscheinlichster Wert: -35kJ/mol)


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