Aminosäuren und Proteine

Präsentation zum Thema: "Aminosäuren und Proteine"—  Präsentation transkript:

1 Aminosäuren und Proteine
Experimentalvortrag von Anke Schleipen

2 Gliederung des Vortrags
Aminosäuren 1.1 Struktur und Vorkommen 1.2 Löslichkeit 1.3 Reaktionen 2. Von der Aminosäure zum Protein 3. Proteine 3.1 Struktur 3.2 Eigenschaften 3.3 Reaktionen 4. Lehrplan

3 Definition Aminosäuren
Carbonsäuren, die eine Aminogruppe enthalten => bifunktionell Bild von allgemeiner AS mit erklärung der Aminogruppe Bekannte As und proteinogene auf eigene folie; merkspruch für essentielle As a

4 Häufigkeit und Vorkommen von Aminosäuren
Vorstufe für Biogene Amine Glucose Nukleotide Häm, Keratin Baustein für Peptide Proteine Phospholipide Neurotransmitter Glutamat Asparat Glycin Vorstufen nachschauen Transportmolekül NH2-Gruppen

5 Versuch 1: Nachweis der Aminogruppe mit der Van-Slyke-Reaktion
1. Aminosäuren Versuch 1: Nachweis der Aminogruppe mit der Van-Slyke-Reaktion

6 Bildung des Elektrophils:
1. Aminosäuren Gesamtreaktion: Bildung des Elektrophils:

7 Freisetzung von Stickstoff:
1. Aminosäuren Diazotierung: Freisetzung von Stickstoff:

8 Die 20 proteinogenen Aminosäuren

9 Hydrophobe Aminosäuren
Saure Aminosäuren Polare Aminosäure Basische Aminosäure Aromatische Aminosäure

10 Die proteinogenen Aminosäuren
Unterteilung in Gruppen Benennung: Drei-Buchstaben-Code oder Ein-Buchstaben-Code 8 essentielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden Merksatz: Phenomenale Isolde trüpt metunter Leutnant Valentins lysterne Thräume. (+ Arginin bei Kindern)

11 Nicht-proteinogene Aminosäuren
- Aminosäuren, die nicht in Proteine eingebaut werden Bsp.: 3,4-Dihydroxyphenylalanin g-Aminobutyrat

12 Optische Aktivität von Aminosäuren
bei C2: Chiralitäts- bzw. Asymmetriezentrum → Ausnahme: Glycin optisch aktiv: Drehen von linear polarisiertem Licht Betrag des Drehwerts steht in keinem Zusammenhang zur L- und D-Nomenklatur!

13 D- und L-Aminosäuren Unterscheidung in D- und L-Formen
Aminosäuren in Proteinen: L-Stereoisomere → D-Aminosäure-Oxidase in Leber Ausnahme: D-Aminosäuren Bakterien → in Bakterienzellwand → Peptid-Antibiotika Hermann Emil Fischer

14 Aminosäuren: Zwitterionen
Aminosäuren als amphotere Substanzen - Ammonium-Ion: pKa = - COOH-Gruppe: pKa = 2 - 5 - Aminosäuren: zwitterionische Ammoniumcarboxylate Schema zu zwitterion

15 Zwitterionen bei unterschiedlichen pH-Werten
1. Aminosäuren Zwitterionen bei unterschiedlichen pH-Werten - Beispiel: Glycin Schema hinzeichnen

16 Isoelektrischer Punkt (IEP)
1. Aminosäuren Isoelektrischer Punkt (IEP) IEP: c(Anion) = c(Kation) → alle Ladungen neutralisiert - Berechnung: Mittelwert der beiden pKa-Werte pK1 + pK2 ___________ pI = 2 Berechnung hinschreiben Ausnahme: bei Aminosäuren mit basischer oder saurer Seitenkette

17 Versuch 2: Löslichkeit von Tyrosin

18 1. Aminosäuren ____________ 2,2 + 9,1 pI = = 5,65 2

19 Versuch 3: Nachweis von Aminosäuren in Aufbaupräparaten

20 1. Aminosäuren

21 1. Aminosäuren

22 1. Aminosäuren

23

24 Peptidbindung verknüpfen Aminosäuren untereinander zu Peptiden
2. Von der Aminosäure zum Protein Peptidbindung verknüpfen Aminosäuren untereinander zu Peptiden Peptidbindung entsteht durch Kondensationsreaktion Peptidbindung eingeben In derb bio: auf pbs

25 Besonderheiten der Peptidbindung
2. Von der Aminosäure zum Protein Besonderheiten der Peptidbindung bei Raumtemperatur ziemlich starr NH-Wasserstoffatom trans zu Carbonylsauerstoff Länge C-N 147 pm C=N Peptidbindung 132 pm

26 Bedeutung und Vorkommen von Proteine
griech. Wort proteuo (ich nehme den ersten Platz ein) Vorkommen: Muskeln: 19 % (Actin, Myoglobin, Myosin) Blut: 21 % (Hämoglobin) Knochen: 30 % (Keratine) Haare: 90 – 100 % (Keratine) Eiklar: 12 – 13 % (Ovalbumin, Conalbumin) Kuhmilch: 3 % (Albumine, Casein)

27 Bedeutung der Proteine für den Organismus
Strukturbildung und –erhaltung Transport Steuerung und Abwehr Katalyse Bewegung Speicherung

28 Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der
3. Proteine Primärstruktur Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette Darstellung der Aminosäurensequenz, aber nicht des räumlichen Aufbaus Bsp. Angeben N-terminale ende links, rects c-terminal

29 Sekundärstruktur räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins
3. Proteine Sekundärstruktur räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins Unterscheidung in: - a-Helix-Struktur - b-Faltblatt-Struktur Ursache: - Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptids - Unterscheidung zwischen inter- und intramolekularen Wasserstoffbrückenbindungen H-brücken zwischen co und nh

30 a - Helix durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen
3. Proteine a - Helix durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen meist rechtsgängig 3,6 Aminosäuren pro Windung fast lineare Wasserstoffbrücken → 4 Positionen voneinander entfernt Durch intramolekulare wasserstoffbrückenbindungen zwischen nahe beieinanderliegenden AS in der Kette Bild von helix einfügen - Bsp.: Keratin

31 b - Faltblatt - durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen
3. Proteine - durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen - antiparallele Struktur - parallele Struktur → a-C-Atome an höchsten und tiefsten Punkten der Struktur →Seitenketten ragen abwechselnd senkrecht nach oben oder unten

32 Tertiärstruktur spezifischen räumliche Anordnung der helicalen bzw.
3. Proteine Tertiärstruktur spezifischen räumliche Anordnung der helicalen bzw. zickzackgefalteten Peptidketten Ursache: Bindungen/ Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten Von tertiärstruktur bild einscannen

33 3. Proteine Quartärstruktur mehrere tertiär strukturierte Polypeptidketten lagern sich zusammen - Bsp. Hämoglobin Bild von hämoglobin

34 Demo 1: Schleimlösende Wirkung von ACC

35 3. Proteine

36 Versuch 4: Xanthoprotein
3. Proteine Versuch 4: Xanthoprotein

37 Versuch 5: Biuret-Reaktion
3. Proteine Versuch 5: Biuret-Reaktion

38 3. Proteine Demo 2: Blutfleck

39 Isolierung und Reinigung von Proteinen
- Dialyse - Gelfiltration

40 SDS-Gelelektrophorese
3. Proteine SDS-Gelelektrophorese - Prinzip: Auftrennung nach Masse Durchführung: 1. Denaturierung der Proteine und negativ laden 2. Elektrophorese 3. Anfärben der Proteine 4. Auswertung anhand von Massentabellen

41 Demo 3: Proteinfingerabdruck
3. Proteine Demo 3: Proteinfingerabdruck

42 Proteinfingerabdruck diverser Fleischsorten
3. Proteine Proteinfingerabdruck diverser Fleischsorten Pute Huhn Lamm Marker Rind Schwein Dammhirsch Salami

43 Versuch 6: Tyndall-Effekt
3. Proteine Versuch 6: Tyndall-Effekt

44 Schulrelevanz GK 11 G.2 / LK 11 G.2
- Kohlenstoffchemie II: Technisch und biologisch wichtige Kohlenstoffverbindungen • Aminosäuren, Peptide, Polypeptide - Struktur und Eigenschaften - Peptidbindung - Strukturen von Eiweißen - Vorkommen und Bedeutung - Nachweisreaktionen

45 ENDE