Zytologie 3-4. Dr. Attila Magyar 20.09.2013 27.09.2013.

Präsentation zum Thema: "Zytologie 3-4. Dr. Attila Magyar 20.09.2013 27.09.2013."—  Präsentation transkript:

1 Zytologie 3-4. Dr. Attila Magyar

2 Endoplasmatisches Retikulum und Ribosomen

3 Endoplasmatisches Retikulum 1.
Miteinander verbundener Netzwerk in der Zelle aus Zysternen und Tubuli. Alle Raume des ERs in einer Zelle sind gemeinsam. ER ist durch ER-Membran bedeckt. An einigen Stellen die äußere Oberfläche der Membran Ribosomenfrei ist (glattes ER, smooth ER, sER), an anderesn Stellen sitzen daran Ribosomen: raues ER (rER). ER-Zysternen kommunizieren nur mit perinukleären Zysternen. Durch Transportvesikeln ist ER-Lumen mit dem des Golgi- Apparats verknüpft.

4 Endoplasmatisches Retikulum 2.
Funktion des ERs rER: Synthese von Proteinen für Golgi, Lysosomen, Sekretionsvesikeln, Zellmembran. Proteine, die gelangen in rER-Zysternen, bekommen nach vollendeter Synthese Oligosaccharid-Nebenketten (sog. N-Glykosylierung, generell und gleich für alle Proteine). sER: Phospholipid-Synthese, Steroidsynthese, Entgiftung, Ca-Speicher

5 3D-Überblick von rER-Strukturen

6 In Zellen von hoher Proteinsynthese-Aktivität findet man regelmäßig angeordnetes ER (unteres, großeres Bild), was man als Ergastoplasma nennt. Oben links sieht man Polyribosomen Bl

7 Ribosomen

8 Ribosomen Proteinsynthese passiert ausschließlich an den Ribosomen.
Ribosomen sind in die kleine und große Einheiten zerfallen, falls sie kein mRNS binden. (mRNS induziert Ribosome-Zusammenbau, ribosome assembly). Alle Proteinsynthese beginnt immer an freien Ribosomen in der Zytoplasma. Kurz nach dem Anfang der Proteinsynthese wird es entscheiden: wo passiert die weitere ribosomale Synthese? Wenn das Protein (beim N-terminalen Ende) kein Sequenz für rER besitzt, bleibt das Ribosom im Zytoplasma. Wenn das Protein (beim N-terminalen Ende) ein Sequenz (sog. Signalsequenz) für rER besitzt, wird die Synthese an demselben Ribosom, aber schon an der Oberfläche der rER fortgesetzt.

9 An einer mRNS (waagerecht ziehendes Fädchen, roter Pfeil) angeordnete Ribosomen (kugelförmige Strukturen; insgesamt: Polyribosome): gleichzeitig passiert mehrfache Proteinsynthese (ausstülpende Proteinkette hängen nach oben und unten) von derselben mRNS (natürlich in zeitlicher Verschiebung) Bl

10 Zusammensetzung der größere und kleinere Untereinheiten von prokaryotischen und eukaryotischen Ribosomen. Bedeutung der ribosomale Unterschiede: Antibiotika können nur an prokaryotischen Ribosomen binden, bakterielle Proteinsynthese hemmen, und dadurch Bakterien abtöten (Tetrazykline, Streptomyzin, Erythromyzin). Diese Antibiotika stören die Funktion der eukaryotischen Ribosome nicht! Zahl der Ribosomen in einer eukaryotischen Zelle: bis 10 Million. Gröβe der eukaryotischen Ribosome: nm. Coo

11 ribosomale gröβere Untereinheit:
Türkisblau: rRNS Lila: Proteine A: Aminosäure-Bindungsstelle P: Peptid-bindungsstelle E: Exit-Stelle Coo

12 Vorgang der Translation
gefertigtes Protein Coo

13 aktivierte 1. Aminosäure
tRNS (türkisblau) bringt die erste Aminosäure (Methionin), und bindet sie an der P-Stelle mRNS tRNS (türkisblau) mit 2. aktivierter Aminosäure (Alanin), bindet an der A-Stelle 4 Schritte der Elongation, wobei unterschiedliche Bindungsstellen der Ribosome (A,P und E) benutzt werden. kleine ribosomale Enheit Peptidbindung wird enzymatisch gemacht (rotes Linienchen) Dipeptid wird an P-Stelle verschoben, erste tRNS dissoziert groβe ribosomale Enheit mit E-,P- und A-Stellen Coo

14 Ab- oder Anwesenheit von Signalsequenz sagt dem Ribosom, wo muß Proteinsynthese im weiteren fortsetzen. Al

15 Zytoplasma

16 Signalerkennungspartikel (SRP) und sein Rezeptor.
Signal Peptidase: ein Proteolytisches Enzym, das spaltet Signalsequenz ab.

17 Glykogen-Partikeln (No. 1 und 2) Ribosomen (Struktur No. 3 und 4)
Verwechselbar!!! Glykogen-Partikeln (No. 1 und 2) Ribosomen (Struktur No. 3 und 4) Beide TEM Aufnahme mit ungefähr x Vergrößerung gemacht. Rho

18 sER Tubuli und rER Zysternen
Bl

19 Golgi-Apparat

20 Golgi Apparat 1. Geschloßene Zysternensystem. Hier werden Proteine posttranslational modifiziert. Modifizierungen: die schon vorhandene Oligosaccharid Nebenketten (N-Glykosylation) werden weitermodifiziert oder neue Nebenketen werden kovalent gebunden (O-Glykosylation). Golgi Apparat besteht aus: cis-Zysterne mittlere Zysterne(n) trans-Zysterne Jede Zysterne enthält eine bestimmte Enzymgarnitur für bestimmte Oligisaccharid-Modifizierungen.

21 Golgi Apparat 2. Kommunikation zwischen rER und Golgi, beziehungsweise zwischen den Golgi-Zysternen passiert mit Transportvesikeln. Reihenfolge: rER→cis Golgi→mittlere Golgi→trans-Golgi→sortierte Vesikel (Lysosom, Sekretion) Die Modifizierungen hängen von bestimmten Sequenzen in der Proteinkette. Z.B.: bestimmte Sequenz, der sog. signal patch (wenn kommt in einem Protein vor), sagt dem enzymatischen Apparat der Golgi, Monosaccharide zu Phosphorylieren (dadurch entstehen Mannose-6-Phosphate Einheiten in der Oligosaccharid Nebenkette). M-6-P enthaltene Proteine werden zu den Lysosomen durch spezifische M-6-P-Rezeptoren sortiert.

22 Transport-Vesikeln Bl

23 Bl

24 Bl

25 Drei Proteine werden im rER hergestellt.
Sie gelangen mit vesikulären Transport (über ERGIC, nicht Prüfungsstoff!) zum cis-Golgi. Im Golgi werden sie unterschiedlich modifiziert. (Oligosaccharid-Nebenkette sind an der Skizze NICHT markiert). Nach Modifizerung gelingen sie in Transportvesikeln an der trans-Seite des Golgi. Hier sind sie aber schon in unterschiedlichen Vesikeln zusammengepackt oder sortiert!! (Siehe nächste Skizze!) Coo

26 Die Transportvesikeln, die die trans-Golgi Seite verlassen, enthalten nur aussortierte Proteine. Jede Vesikel „weißt”, wohin muß sie fahren mit ihrem Cargo. Die Fusion der Vesikelmembran mit dem Zielorgan-Membran ist hochspezifisch (beide Membranen enthalten spezifische Rezeptor-Ligand Paaren). Bestimmte Vesikeln werden zu den Lysosomen gelingen, anderen verschmolzen mit Zellmembran. Die ständig mit Zellmembran fusionierenden Vesikeln (konstitutive Sekretion) liefern neue Membranproteine und Phospholipide zur Membran. Die auf Signale mit der Zellmembran fusionierende Vesikeln (gesteuerte Sekretion) bringen Sekret zum extrazellulären Raum. Coo

27 Zelladhäsionsmolekülen und Zell-Zell Kontakte
Siehe auch: Histologie, Epithelien

28 Ud

29 Al

30 Rö Mikrofilamente Interzellulärer Spaltraum Zellmembranen EM-Bild
Adapter-proteine EM-Bild E-Kadherin Katenine (a,b,g) Intermediäre Filamente Adapter-proteine EM-Bild Rö

31 Al

32 The desmosomale cadherins will be mentioned later: epithelial-mesenchymal transformation, where the desmosome should be disassembled. Desmosomale cadherins show heterophilic adhesion: desmoglein of one cell bind to the desmocollin of the other. Al

33 Rö Interzellulärer Spaltraum Molekuläre Strukture EM-Bild
Zellmembranen Rö

34 Rö Zellmembranen Interzellulärer Spaltraum
Herausragende Spitze eines Konnexons 2, aneinander geschaltete Konnexone bilden ein Kanal Rö

35 Quellen Rö: Röhlich, Pál: Szövettan (Histologie), Semmelweis Kiadó, 2006 Coo: GM Cooper, RE Hausman: The cell: a molecular approach, Sinauer Ass., 2007 BL: Bloom and Fawcett: A textbook of Histology, Chapman and Hall, 1994 Rho: J. Rhodin: Histology: a text and atlas, Oxford Univ Press, 1994 Al: B. Alberts, et al: Lehrbuch der Molekularen Zellbiologie, Wiley-VCH, 2005 Ud: J. Ude und M. Koch: Die Zelle, Fischer, Jena 1982