Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer, © Springer-Verlag Berlin Heidelberg.

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1 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer, © Springer-Verlag Berlin Heidelberg 2016 adaptiert nach P.C. Heinrich, M. Müller, L. Graeve (Hrsg.), Löffler/Petrides Biochemie und Pathobiochemie, DOI 10.1007/978-3-642-17972-3_8, Kriegel, Schellenberger, © Springer-Verlag Berlin Heidelberg 2014

2 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Irreversible Hemmung der Prostaglandin-H 2 -Synthasen durch Acetylsalicylsäure Gesamtreaktion der PGH-Synthase: Arachidonsäure + NAD(P)H + H + + 2 O 2 Prostaglandin-H 2 + NAD(P) + + H 2 O Die PGH-Synthase ist ein bifunktionelles Membranenzym mit einem Cyclooxygenase(COX)- und einem Peroxidase(POD)-Zentrum. Schematische Darstellung der Struktur des homodimeren Prostaglandin-H 2 -Isoenzyms 1 * * Peroxidase-Zentren hier nicht dargestellt Abb. 8-6a: Kriegel, Schellenberger (Adaptiert nach FitzGerald 2003, mit freundlicher Genehmigung von Macmillan Publishers Ltd)

3 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Irreversible Hemmung der Prostaglandin-H 2 -Synthasen durch Acetylsalicylsäure Abb. 8-6b: Kriegel, Schellenberger

4 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Symmetriemodell allosterischer Enzyme (Jacques Monod, Jeffries Wyman, Jean-Pierre Changeux, 1965) dimeres Enzym R relaxed T tense Die Affinität der R-Konformation zum Substrat ist größer als die des T-Zustandes. Mit steigender Substratkonzentration verschiebt sich das allosterische Gleichgewicht zugunsten des hochaffinen R-Zustandes. (Annahme: Nur symmetrische Strukturformen (TT oder RR) existieren) Die Bindung eines allosterischen Inhibitors (rot) stabilisiert den T-Zustand. Abb. 8-8a: Kriegel, Schellenberger

5 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer R relaxed T tense Symmetriemodell allosterischer Enzyme (Jacques Monod, Jeffries Wyman & Jean-Pierre Changeux, 1965) dimeres Enzym Die Affinität der R-Konformation zum Substrat ist größer als die des T-Zustandes. Mit steigender Substratkonzentration verschiebt sich das allosterische Gleichgewicht zugunsten des hochaffinen R-Zustandes. (Annahme: Nur symmetrische Strukturformen (TT oder RR) existieren) Die Bindung eines allosterischen Inhibitors (rot) stabilisiert den T-Zustand. Abb. 8-6b: Kriegel, Schellenberger

6 Animation: P.C. Heinrich, P. Freyer aus Heinrich, Müller, Graeve 2014 © Springer Aktivierung von Hydrolasen des exokrinen Pankreas durch limitierte Proteolyse Die Aktivierung von Trypsinogen und Chymotrypsinogen wird autokatalytisch verstärkt * * * Abb. 8-12: Kriegel, Schellenberger