Vorlesung Zellbiologie Teil Biologie:

Präsentation zum Thema: "Vorlesung Zellbiologie Teil Biologie:"—  Präsentation transkript:

1 Vorlesung Zellbiologie Teil Biologie:
Evolution – Zellbiologie – Entwicklung [ppt-Folien ohne Copyright-Abb.] Jörg Mey Institut für Biologie II RWTH Aachen Institut für Biologie II Jörg Mey

2 Institut für Biologie II
Zellbiologie 1. Biomembranen, Plasmalemma 2. GERL: Golgi-Apparat, ER, Lysosomen 3. Geißeln und Zilien, Zytoskelett 4. Zellkern und Chromosomen Institut für Biologie II Jörg Mey

3 Institut für Biologie II
Zellbiologie 1. Biomembranen, Plasmalemma Alberts, Kapitel 11 (Membranstruktur) 2. GERL: Golgi-Apparat, ER, Lysosomen 3. Geißeln und Zilien, Zytoskelett 4. Zellkern und Chromosomen Institut für Biologie II Jörg Mey

4 Biomembranen Membranen dienen als Barrieren
zwischen der Innen- und Außenseite der Zelle oder zwischen zwei intrazellulären Kompartimenten. Zellmembranen setzen sich aus Lipiden und Proteinen zusammen. Wie sind Biomembranen aufgebaut? Was sind die wichtigsten Eigenschaften von Biomembranen?

5 Aufbau von Biomembranen
Zusammensetzung: biochemisch: Lipide + globuläre Proteine Gewicht: 1:1-4, Molekülzahl :1 Lipide: Membranstruktur – Proteine: Membranfunktion Wie sieht die Membranstruktur aus? Sie wird bestimmt von den physikalischen Eigenschaften der Membranlipide.

6 Aufbau von Biomembranen
Lipide + globuläre Proteine Lipide in Membranen: Glycolipide, Phospholipide, Cholesterin 2 FS + Glyzerin + Phosphat + + Cholin (Lecithin) + Ethanolamin + Serin + Myoinosit Sphingosin + 1 FS + Phosphat + + Cholin (Sphingomyelin)

7 Aufbau von Biomembranen
Lipide + globuläre Proteine Lipide in Membranen: Glycolipide, Phospholipide, Cholesterin 2 FS + Glyzerin + Phosphat + + Monosaccharid Sphingosin + 1 FS (= Ceramid) + + Monosaccharid (z.B. Gal: Cerebroside ) + Sialinsäure-Reste (Ganglioside)

8 Aufbau von Biomembranen

9 Aufbau von Biomembranen
Lipide + globuläre Proteine Lipide: Neutralfette, Glycolipide, Phospholipide, Cholesterin wasserlöslich (hydrophil) fettlöslich (lipophil/hydrophob) Glycolipide und Phospholipide sind amphipatisch.

10 Aufbau von Biomembranen
In wässriger Umgebung bilden amphipatische Lipide membranartige Doppelschichten: Mizellen, Liposomen EM-Bild und Schema: Mizelle, Membran

11 Hypothese zum Aufbau von Biomembranen
Struktur imTransmissions-EM: EM-Bild, Membran Zwei elektronendichte Linien im Abstand von etwa 5 nm bei allen Membranen gleich 5 nm Spalt = Abstand der hydrophilen Köpfe auf beiden Seiten elektronendichtes Material

12 Hypothese zum Aufbau von Biomembranen
Computersimulation der Lipid-Doppelschicht in wässriger Umgebung (Die Phospholipid-Doppelschicht bildet ein abgeschlossenes Kompartiment, ein Vesikel) Wo sind die Proteine?

13 Hypothese zum Aufbau von Biomembranen
Konzept der unit membrane (Danielli & Harvey 1935) Proteinschicht Lipid-Doppelschicht Dieses Modell hat sich als falsch herausgestellt (u.a. Gefrierbruchtechnik im EM).

14 Hypothese zum Aufbau von Biomembranen
Unit-Membrane-Konzept: richtig: Membran als Lipid-Doppelschicht amphipatische Struktur der Bestandteile falsch: Lage der Proteine nur außen Gleichförmigkeit aller Membranen Gleichartigkeit von innerer und äußerer Seite

15 Hypothese zum Aufbau von Biomembranen
Flüssigkeitsmosaik-Modell (Singer & Nicolson, 1970) integrale und periphere Membranproteine Schema: Flüssigkeitsmosaikmodell

16 Hypothese zum Aufbau von Biomembranen
Flüssigkeitsmosaik-Modell: Membran als Lipid-Doppelschicht amphipatische Struktur der Bestandteile Lipid-Dopppelschicht als zweidimensionale Flüssigkeit laterale Diffusion ca. 500 nm/s Nachbarschaftstauch ca. 1 Mio/s selten: flip-flop über die Membran Membranen sind asymmetrisch

17 Hypothese zum Aufbau von Biomembranen
Flüssigkeitsmosaik-Modell außen: Phosphatidylcholin, Sphingomyelin, Glykolipide, in der Membran: Cholesterin innen: Phosphatidylserin, Phoysphatidylinositol, Phosphatidylethanolamin

18 Hypothese zum Aufbau von Biomembranen
Flüssigkeitsmosaik-Modell Temperatur und chemische Zusammensetzung entscheiden über die Viskosität der Membran. gesättigt > ungesättigt („Härten von Fetten“) Cholesterin reduziert die Membranfluidität. Austausch zwischen den Schichten (flip-flop) wird durch Flippasen katalysiert. Entstehung der Asymmetrie des Plasmalemmas: Glykolipide werden in Golgi-Zisternen synthetisiert und an die Membranproteine geknüpft.

19 Innenseite des Golgi wird
zur Außenseite der Zelle Glykosyl-Transferasen Galaktosyl-Transferasen etc.

20 Hypothese zum Aufbau von Biomembranen
Flüssigkeitsmosaik-Modell durchlässsig für Wasser und kleine polare Moleküle (z.B. Ethanol) durchlässig für kleine unpolare Moleküle (z.B. Gase) durchlässig für lipophile Substanzen (z.B. Steroidhormone) undurchlässig für Ionen (die eine Hydrathülle haben) undurchlässig für größere polare und hydrophile Moleküle, also für wasserlösliche Stoffe Membranproteine können Substanzen durch die Membran transportieren, Kanalproteine, Carrier

21 Hypothese zum Aufbau von Biomembranen
Flüssigkeitsmosaik-Modell Lipidanteil hoch: Myelin – niedrig: innere Mitochondrienmembran Proteinanteil a) integrale Membranproteine: Transmembranproteine (alpha-Helices in der Membran) mit einem Lipid verknüpfte Proteine an der Membran b) periphere Membranproteine durch nicht-kovalente Bindungen an andere Membranproteine assoziierte Proteine

22 Bacteriorhodopsin Funktion:
in Gegenwart von Licht pumpt es H+-Ionen aus dem Bakterium heraus Struktur: sieben alpha-Helices Retinal als Chromophor Protonen-Kanal Homologie! Schema: Bakteriorhodopsin

23 Die Plasmamembran wird vom Zell-Cortex verstärkt:
Netzwerk aus fibrillären Proteinen, das über Transmembranproteine mit der Plasmamembran verknüpft ist Netzwerk aus Spectrin und Actin Die Zelloberfläche ist mit Kohlenhydraten bedeckt: Glykocalyx. Schema und EM-Bild: Zellcortex

24 Institut für Biologie II
Zellbiologie 1. Biomembranen, Plasmalemma 2. GERL: Golgi-Apparat, ER, Lysosomen 3. Geißeln und Zilien, Zytoskelett 4. Zellkern und Chromosomen Institut für Biologie II Jörg Mey

25 Institut für Biologie II
Zellbiologie 1. Biomembranen, Plasmalemma 2. GERL: Golgi-Apparat, ER, Lysosomen Alberts, Kapitel 14-3 bis 14-5, Kompartimente 3. Geißeln und Zilien, Zytoskelett 4. Zellkern und Chromosomen Institut für Biologie II Jörg Mey

26 LM und EM-Bilder: ER LM: fluoreszierendes ER im Innern einer Pflanzenzelle gentechnisch verändert) Chloroplasten zeigen Eigenfluoreszenz EM: rER der Pankreaszelle eines Hundes Funktion: Sekretion von Verdauungsenzymen Größenverhältnisse beachten Kernmembran

27 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
sER rER RNA im rER: Nissl-Schollen (Histologische Färbetechnik)

28 Endoplasmatisches Reticulum (ER)
Schema: Synthese von Trans-Membranproteinen Proteinbiosynthese am rER: 1. Transmembranproteine 2. lysosomale Proteine 3. exportable Proteine alle anderen Proteine: an freien Ribosomen

29 rER und sER: Glykosylierung von Proteinen
rER: Synthese und Integration eines Transmembranproteins in die Membran Schema: Übertragung von Zuckerresten an Proteine (Asn-Reste) aminoterminales ER-Signalpeptid: Start-Transfersignal; später: Stopsignal und ggf. weitere Signale rER und sER: Glykosylierung von Proteinen

30 Endoplasmatisches Retikulum
kontinuierlicher Membranraum: Kernmembran – ER - Golgi Membranfluss, Endozytose, Exozytose Ribosomen am rough (r)ER, smooth (s)ER Funktionen des rER: Proteinbiosynthese: Membranproteine, lysosomale Proteine, exportable Proteine Signalsequenzen in Primärstruktur, SRP, Andocken der Ribosomen, Transkription, Chaperon Glykosylierung von Proteinen: an Asparagin-Resten, Übertragung eines Oligosaccharids von Dolichol

31 Endoplasmatisches Retikulum
kontinuierlicher Membranraum: Kernmembran – ER - Golgi Membranfluss, Endozytose, Exozytose Ribosomen am rough (r)ER, smooth (s)ER Funktionen des sER: Posttranskriptionale Modifizierung: Glykosylierung Synthese von Lipiden: Steroide, Phospholipide, Glykolipide, Sphingomyelin der Membranen Speicherfunktion: Ca2+, Proteine, Lipide, Glykogen

32 Zellkern rER, sER andere Kompartimente Zelloberfläche Bild: Golgi-IR
Bewegung der Zelle

33 Golgi-Apparat Funktionen des Golgi:
Membransystem: ER – Golgi - Lysosomen Golgi-Zisternen, Dictyosomen, Transportvesikel Funktionen des Golgi: Transport und Verteilung in der Zelle: lösliche Proteine, Membransegmente, Endo-/Exozytose-Vesikel Modifikation und Sortierung von Proteinen: Glykosylierung, Modifikation der Oligosaccharidketten Produktion von Lysosomen: Verdauung und intrazellulärer Abbau (zweiter Weg: Proteasomen)

34 Vesikeltransport in der Zelle
ER- Golgi; Golgi – Plasmalemma; Golgi - Lysosomen Schema: t-SNARE und v-SNARE dann: Anlagern von Fusionsproteinen Vesikel-Fusion

35 Golgi-Apparat konstitutive Sekretion
Ersetzen der Zellmembran ECM-Proteine (Proteoglykane, Elastin, Fibronektin, Kollagenvorstufen) Plasma-Proteine (Albumine, Transferrin, IgGs) regulierte Exocytose Zymogengranula Hormone (Glukose-regulierte Insulinfreisetzung aus b-Zellen des Pankreas) Neurotranmitter EM-Bild: Golgi

36 Exozytose Endozytose Sekretion durch Membranfluss nach außen
konstitutive Sekretion regulierte Exozytose Endozytose Phagozytose spezialisierte Zellen können sich große Partikel einverleiben: Nahrungsaufnahme bei Einzellern: Phagosomen – Lysosomen im Darm: extrazelluläre Aufspaltung von Molekülen Makrophagen: Schutz gegen Infektionen, Beseitigung von Zelldebris Pinozytose Internalisierung der Plasmamembran, Membranturnover Aufnahme von Flüssigkeitsgefüllten Bläschen kleine Vesikel am Ende von Gruben Rezeptor-vermittelte Endozytose spezifische Aufnahme von Substanzen z.B. LDL-Partikeln aus dem Blut, Cholesterin-Recycling

37 Makrophage, der zwei Erythrocyten phagozytiert 5 µm

38 Endozytose: clathrinbedeckte Gruben und Vesikel
(coated pits and vesicles) Bild: Endozytose von coated vesicles selektive, rezeptor-vermittelte Endozytose, z.B. Cholesterin von außen nach innen: Aufzunehmendes Protein – Membranrezeptor – Adaptin – Clathrin; Dynamin

39 Lysosomen pH 7 pH 5 sekundäres Lysosom primäres Lysosom Phagosom
Saure Hydrolasen ER, cis-Golgi: Mannose-6-Phosphat trans-Golgi: Mannose-6-P-Rezeptor

40 Lysosomen Funktion: Hydrolase-Reaktion: A-B + H2O  A-H + B-OH
A-B: Esterbindung, Peptidbindung, glykosidische Bindung Lipasen, Proteasen, Glykosidasen, Phosphatasen, Sulfatasen Enzymtargeting: Mannose-6-Phosphat pH-Optimum: ca. 5 (dagegen Cytosol pH 7,2), Protonenpumpen Heterolysosomen Phagozytose durch Einzeller, Makrophagen, Leukozyten bei der Immunabwehr Autolysosomen normales turnover von Organellen: t ½ von Mitochondrien in der Leber nur 10 d; Regenerations und Metamorphoseprozesse Alterspigment, nicht abbaubare Reste in Lysosomen: Lipofuscin

41 Lysosomen Medizinische Probleme:
Autolyse (selten): Toxine von Bakterien, Harnsäurekristalle bei Gicht, Asbestpartikel in der Lunge; Zerstörung der Membran von Lysosomen, zerstörerische Enzyme gelangen ins Zytosol Lysosomale Speicherkrankheiten: Anhäufung von gefüllten Lysosomen, deren Inhalt wegen Fehlens bestimmter Enzyme nicht abgebaut werden kann – Zelltod Beispiele: Tay-Sachs-Disease (autosomal rezessiv, Gangliosid GM2, „amaurotische Idiotie“, verbreitet bei Ashkenazi-Juden) I-Zell-Erkrankung (Fehlen vieler Enzyme in Lysosomen von Fibroblasten, keine Mannose-6-Phosphorylierung aufgrund eines Enzymdefekts, Enzyme ins Blut statt in die Lysosomen)

42 Proteasosomen Multienzymkomplexe (nicht von Membranen umgeben)
zweiter Abbauweg von Proteinen: Ubiquitin-Markierung als Signal EM-Bilder und Schema: Proteasom

43 Peroxysomen Peroxisomen Oxidation von toxischem Material
Leitenzym: Katalase EM-Bild Peroxisomen

44 Peroxisomen membranumschlossene Vesikel, d = ca. 0.5 µm (microbodies)
enthalten Oxidase, Leitenzym: Katalase Funktion: Katalase-Reaktion: 2 H2O2  2 H2O + O2 beteiligt an Fettsäureoxidation zu Acetyl-CoA (b-Oxidation in Mitochondrien) Aminosäure-Stoffwechsel Abbau der N-haltigen Basen der Nukleinsäuren Adenin  Xanthin Guanin  Hypoxanthin  Harnsäure  Allantoin (bei den meisten Säugern; beim Menschen Ausscheidung von Harnsäure)

45 Institut für Biologie II
Zellbiologie 1. Biomembranen, Plasmalemma 2. GERL: Golgi-Apparat, ER, Lysosomen 3. Geißeln und Zilien, Zytoskelett 4. Zellkern und Chromosomen Institut für Biologie II Jörg Mey

46 Institut für Biologie II
Zellbiologie 1. Biomembranen, Plasmalemma 2. GERL: Golgi-Apparat, ER, Lysosomen 3. Geißeln und Zilien, Zytoskelett Alberts, Kapitel 16, Das Cytoskelett 4. Zellkern und Chromosomen Institut für Biologie II Jörg Mey

47 Intermediärfilamente Mikrotubuli Actinfilamente
Schemata: Intrazelluläre Filamente d = 10 – 11 nm d = 21 – 24 nm d = 6 – 7 nm > 40 verschiedene dicke Röhren Mikrofilamente

48 Mikrotubuli Einzelbestandteile: Dimere aus a- und b-Tubulin
schraubige Röhre Polarität: +Ende, schneller Abbau und Aufbau Schema: Aufbau der Mikrotubuli

49 Intermediärfilamente
seilartige Fasern, d = ca.10 nm; große Zugfestigkeit viele verschiedene: Keratine: Epithelien Vimentin: Bindegewebe, Muskel, Glia Neurofilament: Neurone Kernlamina: Kernlamine im Zellkern Verankerung an Desmosomen Polarität: Myosin-Filamente: Muskelkontraktion Widerstandsfähigkeit gegen mechanische Belastung COOH NH2 coils – coiled coils Dimere - Oligomere

50 Actinfilamente G-Actin: Globuläres Actin (Monomer)
F-Aktin: gewundene Helices aus vielen G-Actin-Molekülen ein Actin-Filament: zwei ineinander verdrillte Ketten d = ca.7 nm (dünnn) Widerstandsfähigkeit gegen mechanische Belastung im Cortex der Zelle, in Mikrovilli Muskelkontraktion: Myosinköpfchen binden an Actin-Filamente (Gleitfilamenttheorie)

51 Grundfunktionen der intraplasmatischen Filamente
Zytoskelett Mechanische Festigkeit der Zelle Fixierung von Organellen und Molekülen in der Zelle Mitwirkung an Bewegungsprozessen amöboide Bewegung Muskelkontraktion Geißeln und Zilien Beteiligung bei der Zellteilung (Mitose, Meiose) Intrazelluläre Transportprozesse

52 Grundfunktionen der intraplasmatischen Filamente
Fluoreszenzbilder Aktinfilamente Mikrotubuli Intermediärfilamente 1. Zytoskelett Form und mechanische Festigkeit der Zelle, Stützfunktion Fixierung von Organellen im Innern der Zelle

53 Grundfunktionen der intraplasmatischen Filamente Zytoskelett
Fixierung von Organellen in der Zelle Stützfunktion: Zellcortex Bild: Zell-Cortex Anbindung der Zelle an die extrazelluläre Matrix

54 Grundfunktionen der intraplasmatischen Filamente
2. Mitwirkung an Bewegungsprozessen Geißeln und Zilien: Mikrotubuli amöboide Bewegung: Actinfilamente Muskelkontraktion: Aktinfilamente und Myosin-Filamente gleiten aneinander, Beteiligung anderer Proteine, Tropomyosin, Troponin, Calmodulin etc.

55 Geißeln und Zilien Geißel (Flagellen): lang, wenige
Beispiel beim Menschen: Spermien Wimpern (Cilien): kurz, viele Beispiele beim Menschen: Ependymzellen; bewimpertes Epithel im in den Atemwegen: Bilder: bewimpertes Epithel, Cilien

56 Mikrotubuli Querschnitt durch eine Geißel universelle 9 + 2 -Struktur
EM-Bild und Schema: 9+2-Struktur

57 Grundfunktionen der intraplasmatischen Filamente
2. Mitwirkung an Bewegungsprozessen amöboide Bewegung Muskelkontraktion Actinfilamente Alberts, Kapitel 16.3; wird in der Physiologie besprochen viele Funktionen bei der Bewegung von Zellen viele modifizierende Proteine

58 Grundfunktionen der intraplasmatischen Filamente
3. Zellteilung Bild und Schema Centriolen, Spindelfasern Aufteilung der Chromosomen

59 Grundfunktionen der intraplasmatischen Filamente
4. Intrazelluläre Transportprozesse: Mikrokrotubuli Beispiel: axonaler Transport, meist in Vesikeln verpackt lange Distanzen Schema: axonaler Transport in beide Richtungen

60 Grundfunktionen der intraplasmatischen Filamente
4. Intrazelluläre Transportprozesse Schema: axonaler Transport in beide Richtungen Dynein, Kinesin

61 Institut für Biologie II
Zellbiologie 1. Biomembranen, Plasmalemma 2. GERL: Golgi-Apparat, ER, Lysosomen 3. Geißeln und Zilien, Zytoskelett 4. Zellkern und Chromosomen Institut für Biologie II Jörg Mey

62 Institut für Biologie II
Zellbiologie 1. Biomembranen, Plasmalemma 2. GERL: Golgi-Apparat, ER, Lysosomen 3. Geißeln und Zilien, Zytoskelett 4. Zellkern und Chromosomen Alberts, Kapitel 8.1, Institut für Biologie II Jörg Mey

63 Zellkern Grün: Immunfärbung gegen ein mitochondriales Protein
Blau: DAPI-Färbung der DNA, Zellkern

64 Zellkern Kernhülle, Doppelmembran EM-Bild Poren (d: 10 nm)
Porenkomplex Nucleoli Kernhülle, Doppelmembran Matrix EM-Bild

65 Morphologie des Zellkerns
Karyoplasma (Nucleoplasma) Schema Zellkern

66 Morphologie des Zellkerns
kugelförmig gelegentlich andere Formen: Ciliaten, neutrophile Granulozyten d = 5 – 10 µm, große Variabilität bei verschiedenen Zellen; embryonale Zellen, die sich teilen, haben oft mehr Nucleoplasma Funktion Im Kern befindet sich das Erbmaterial der Zelle: Chromosomen, diese bestehen aus DNA-Molekülen, die mit Proteinen verpackt sind. Kernhülle mit Kernporen Kernlamina Nucleoplasma Nucleoli Chromosomen

67 Morphologie des Zellkerns Kernhülle
Hohlraumsystem in Verbindung mit den ER-Zisternen innere/äußere Membran mit variablem Abstand, Lumen oktogonale Poren Schemazeichnung: Kernhülle

68 Morphologie des Zellkerns Kernporen
über hundert Proteine, Gesamtmasse 120 Mio Da (30x Ribosom) weitlumige Pore, ca. 10 nm acht Einheiten um die Pore herum Zentralkomplex auf der Innenseite Aufsicht auf die Kernporen im Elektronenmikroskop

69 Morphologie des Zellkerns Kernporen
über hundert Proteine, Gesamtmasse 120 Mio Da (30x Ribosom) weitlumige Pore, 10 nm Zytoplasma Nucleoplasma Seitenansicht auf zwei Kernporen, EM-Aufnahme EM-Bild: Kernmembran mit Poren Zentralkomplex auf der Innenseite 100 µm

70 Morphologie des Zellkerns Kernporen
Schemazeichnung: Kernmembran mit Poren

71 Funktion der Kernporen
kontrollierter Austausch von Makromolekülen Proteine aus dem Zytoplasma ins Nucleoplasma, z.B. Histone, Enzyme wie DNA-, RNA-Polymerasen, Topoisomerasen etc.; Proteine für die Ribosomen Ribosomen-Untereinheiten aus dem Kern ins Zytoplasma – Untereinheiten werden im Kern zusammengesetzt und fertig gefaltet herausgeschleust mRNA aus dem Kern ins Zytoplasma (nur fertig gespeißte RNA) freie Diffusion bis ca. 40 kDa Import von Proteinen, die für den Kern bestimmt sind Kernlokalisierungssignale: positiv geladene Lys, Arg Rezeptoren für nukleären Import Bindung an Kernfibrillen aktiver Transportmechanismus: GTP-Hydrolyse

72 peripheres Heterochromatin
Kernhülle Nucleolus Nucleoplasma (Kernmatrix) auf der Innenseite der Kernmembran: Lamina EM-Bild: Zellkern 2 µm

73 Chromatin Interphasekern im Lichtmikroskop: nur der Nucleolus ist sichtbar Chromatin: DNA mit gebundenen Proteinen (Name: Anfärbbarkeit mit histologischen Farbstoffen, z.B. Feulgenfärbung, DAPI) Proteine: basische Histone (Lys, Arg, His) bilden stabile Komplexe mit der negativ geladenen DNA, Verhältnis DNA/Histone = 1:1 über 400 andere Proteine Chromatin (deskriptiver Begriff): Summe aller Chromosomen 1. Heterochromatin stärker kondensiert, daher in der Färbung besser sichtbar Abschnitte einzelner Chromosomen oder ganze Chromosomen, Centromere, hochrepetitive Sequenzen Euchromatin aufgelockert, daher schlechter anfärbbar aktive Teile der Chromosomen, Transkription einzigartige bis mittelrepetitive Sequenzen

74 Zellkern Bei der Zellteilung kondensieren die Chromosomen und werden lichtmikroskopisch sichtbar. Zellen aus der Lunge eines Molches, kurz vor der Zellteilung

75 Kondensation der Chromosomen
EM-Bilder: DNA und Chromosom Centromer - Kinetochor Länge der Metaphase-Chromosomen: µm-Bereich Länge der DNA des menschlichen Chromosomensatzes: ca. 2 m

76 Chromosomen Karyogramm artkonstante Anzahl haploider Satz: = 1n
Die Erbsubstanz ist auf mehrere DNA-Moleküle verteilt: Chromosomen artkonstante Anzahl haploider Satz: = 1n (bei den meisten Eukaryoten: 10 < n < 100) Mensch: n = 23 Prokaryoten: haploid, Chromosom ringförmig + Episomen (Plasmide) Tiere: diploid (außer Foraminiferen) Karyogramm Centromere Telomere p-Arm q-Arm Nucleolus-Organisator sekundäre Einschnürung Gene für 28S, 18S und 5,8S rRNA: hochmolekulare rRNA-Vorstufe, ausschneiden von Spacern; rRNAs 1:1:1 5S rRNA an den Telomeren

77 Chromosomen Karyogramm Centromere Telomere p-Arm q-Arm
Nucleolus-Organisator sekundäre Einschnürung Gene für 28S, 18S und 5,8S rRNA: hochmolekulare rRNA-Vorstufe, ausschneiden von Spacern; rRNAs 1:1:1 5S rRNA an den Telomeren

78 Nucleolus Synthese ribosomaler RNA
self assembly der Ribosomen-Untereinheiten 28 S, 18S und 5,8S rRNA 5S rRNA Export von Ribosomen-Untereinheiten ribosomale Proteine + mRNA 2 µm

79 Kondensation und Zusammenlagerung der DNA mit Proteinen
DNA-Doppelhelix d = 2 nm EM: Fibrillen von d = 10 nm und d = 30 nm Perlenkette Nucleosomen Schema: Kondensation und Verpackung der DNA zu Chromosomen

80 Kondensation und Zusammenlagerung der DNA mit Proteinen
Nucleosomen im EM 30 nm-Fibrille 10 nm-Fibrille Linker-DNA, H Histonoctamer aus2 x (H2A + H2B + H3 + H4), um das sich die DNA-Doppelhelix windet Nucleosomen im Abstand von 200 bp Histone: basisch, sehr konserviert

81 Kondensation der DNA Chromosomen vor der Zellteilung
DNA ist verdoppelt, daher 2 Chromatiden/Chromosom Centromer; Kinetochor In der aktiven Zelle, die sich nicht teilt, sind die Chromosomen nicht kondensiert. Transkription am Euchromatin (ca. 10%) Heterochromatin ist transkriptionell inaktiv EM-Bild von zwei Chromatiden Chromatinschleifen