Struktur der E. coli Photolyase

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1 Struktur der E. coli Photolyase
Thema: Reparatur von UV-Schäden: Ultraschneller Elektronentransfer in Photolyase- Modellverbindungen Um die von UV-Strahlung ( nm) angerichteten Schäden in den DNA-Strängen zu beheben, verfügen viele Organismen über faszinierende Enzyme zur Photoreaktivierung, die mithilfe von Licht aus dem blauen Spektralbereich ( nm) gezielte Reparaturen durchführen können. Diese Photolyasen enthalten als Kofaktor stets eine FAD-Einheit (Flavin-Adenin-Dinucleotid), die im reduzierten lichtangeregten Zustand (FADH - *) ein Elektron auf den Schaden übertragen kann und die DNA somit wieder in den Ausgangszustand zurückführt. Den mechanistischen Vorstellungen zufolge soll das FAD dabei zunächst ein Elektron von einer benachbarten Aminosäure (Tryptophan oder Tyrosin) erhalten. Der genaue Prozess der Photoreduktion des Flavins ist allerdings erst wenig verstanden. Im Rahmen der Diplomarbeit soll anhand einfacher Modellverbindungen u.a. die Geschwindigkeit des Elektronen-transfers zwischen den Trp- und Tyr-Resten und dem Flavin untersucht werden. Die dabei entstehenden Zwi-schenprodukte sollten sich durch veränderte Absorptionsspektren im Pikosekundenbereich identifizieren lassen. Dazu werden die gelösten Substanzen in einem Femtosekunden-Pump-Probe-Aufbau durch Lichtimpulse im UV-Bereich angeregt und mit einem zweiten, extrem breitbandigen Impuls abgefragt. Dies geschieht bei variabler Verzögerungszeit zwischen den Pulsen und erlaubt somit die Echtzeitbeobachtung der photochemischen Prozesse. Fla Trp Tyr Struktur der E. coli Photolyase Chem. Rev. 2003, 2203 Anforderungen: - Freude am Experimentieren Interesse an biophysikalischen Fragestellungen Vorkenntnisse in (physikalischer) Chemie erwünscht Kontakt: Dipl. Phys. Uwe Megerle, Tel.: , Prof. Dr. Eberhard Riedle, Tel.: , Anschrift: LS für BioMolekulare Optik, Oettingenstr. 67, München Termin nach Absprache

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