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Hauptsemniar AC V1 Die Biologische Funktion von Cobalt Markus Petermichl 20.12. 2012.

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Präsentation zum Thema: "Hauptsemniar AC V1 Die Biologische Funktion von Cobalt Markus Petermichl 20.12. 2012."—  Präsentation transkript:

1 Hauptsemniar AC V1 Die Biologische Funktion von Cobalt Markus Petermichl

2 Hauptsemniar AC V2 Gliederung Vorkommen in der Natur Cobalamine Historischer Hintergrund Coenzym B 12 und MeB 12 Aufbau Bindungsspaltung Bioreaktivität Modellsysteme Zusammenfassung

3 Hauptsemniar AC V3 Vorkommen in der Natur ElementHäufigkeit in der Erdkruste [ppm] Sauerstoff4,61 · 10 5 Eisen5,60 · 10 4 Calcium4,14 · 10 4 Magnesium2,33 · 10 4 Wasserstof f 1,40 · 10 3 Schwefel3,50 · 10 2 Kohlenstoff2,00 · 10 2 Kupfer6,00 · 10 1 Cobalt2,50 · 10 1 Quelle:Kaim & Schwederski, Bioanorganische Chemie, S. 7 Spurenelementtäglicher Bedarf im menschlichen Körper Eisen10-20 mg Zink7-10 mg Mangan2-5 mg Kupfer1-1,5 mg Molybdän0,05-0,1 mg Vanadium0,01-0,03 mg Cobalt0,003 mg Quelle: OO9B

4 Hauptsemniar AC V4 Cobalamine

5 Hauptsemniar AC V5 Historischer Hintergrund Behandlung schwerer Anämien Cobalt als Spurenelement in Leberextrakt Strukturaufklärung durch neue Röntgenbeugung (Nobelpreis 1964) Quelle: cyanocobalamin_VITAMIN_B12_EP6_COBAMAMIDE_adenosylcobalamine_HYDROCOBALAMINE.jpg

6 Hauptsemniar AC V6 Der Corrin Ligand 15 gliedriger Ligand nicht planar Sattelform für Reaktivität nicht aromatisch Starke Ligandenfeldaufspaltung

7 Hauptsemniar AC V7 Tetragonale Verzerrung E d xy d x²-y² d z² d yz,d xz oktaedrisch quadratisch planar d xy d x²-y² d z² oktaedrisch quadratisch planar Co 3+ t 2g egeg

8 Hauptsemniar AC V8 Reaktivität der Cobalamine

9 Hauptsemniar AC V9 Co-C Bindungsspaltung Heterolytische Spaltung nur in Anwesenheit eines Reaktionspartners Homolytische Spaltung Bildung eines reaktiven primären Alkylradikals und nachweisbarem lowspin d 7 - Cobalt(II) (ESR nachweisbar) Unter Substitution durch z.B. H 2 O zu Co(III) und einem Carbanion Bildung eines supernukleophilen Co(I) und einem Carbokation

10 Hauptsemniar AC V10 Homolytische Spaltung

11 Hauptsemniar AC V11 Methylmalonyl-CoA Mutase KEINE DIREKTE BETEILIGUNG DES COBALTKOMPLEXES! Methylmalonyl-CoA Succinyl-CoA

12 Hauptsemniar AC V12 Methylmalonyl-CoA Mutase Quelle:

13 Hauptsemniar AC V13 Weitere 1,2 Umlagerungen Quelle:Kaim & Schwederski, Bioanorganische Chemie, S. 51f

14 Hauptsemniar AC V14 Methionin Synthase Methylierung durch Tetrahydrofolsäure(THFA) über das Methylcobalamin MeB 12

15 Hauptsemniar AC V15 Modellsysteme Klärung von Mechanismen Cobalamine schlecht löslich Anwendung für Labor Synthesen Aber keine Stabilisierung der Co[I]- Stufe

16 Hauptsemniar AC V16 Zusammenfassung Sehr stabile Co[III] Komplexe Reversible Metall-Kohlenstoff Bindung Bildung reaktiver Radikal und Alkylionen König der Spurenelemente

17 Hauptsemniar AC V17 Kaim & Schwederski: Bioanorganische Chemie, 4. Auflage, S Christoph Elschenbroich: Organometallchemie, 6. Auflage, S Paula Yurkanis Bruice: Organische Chemie, 5. Auflage, S Bernhard Kräutler, Met. Ions Life Sci. 6 (2009) 1-51: Orgnanometallic Chemistry of B 12 Coenzymes B.D. Martin, R.G.Finke, J. Am. Soc. 114 (1992) 585: Methylcobalamin's Full- vs. Half-Strength Cobalt- Carbon sigma Bonds and Bond Dissociation Enthalpies Rowena G. Metthews, Acc. Chem.Res. 34 (2001) , Cobalamin-Dependent Methyltransferases ( ) ( ) ( ) ( ) _VITAMIN_B12_EP6_COBAMAMIDE_adenosylcobalamine_HYDROCOBALAMINE.jpg ( ) Quellen

18 Hauptsemniar AC V18 Vielen Dank für die Aufmerksamkeit


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